Нормални форми на хемоглобин. Патологични видове хемоглобин Източници на проблеми и тяхното лечение

Основният протеин на червените кръвни клетки е хемоглобин(Hb), включва хемс железен катион, а неговият глобин съдържа 4 полипептидни вериги.

Сред аминокиселините на глобина преобладават левцин, валин и лизин (те представляват до 1/3 от всички мономери). Нормално нивото на Hb в кръвта при мъжете е 130-160 g/l, при жените – 120-140 g/l. В различни периоди от живота на ембриона и детето активно работят различни гени, отговорни за синтеза на няколко полипептидни вериги на глобин. Има 6 субединици: α, β, γ, δ, ε, ζ (съответно алфа, бета, гама, делта, епсилон, зета). Първият и последният от тях съдържат 141, а останалите 146 аминокиселинни остатъка. Те се различават един от друг не само по броя на мономерите, но и по техния състав. Принципът на образуване на вторичната структура е еднакъв за всички вериги: те са силно (до 75% от дължината) спираловидни поради водородни връзки. Компактното разполагане в пространството на такава формация води до появата на третична структура; Освен това, това създава джоб, където се вмъква хемът. Полученият комплекс се поддържа чрез приблизително 60 хидрофобни взаимодействия между протеина и протетичната група. Подобна глобула се комбинира с 3 подобни субединици, за да образува кватернерна структура. Резултатът е протеин, съставен от 4 полипептидни вериги (хетерогенен тетрамер) във формата на тетраедър. Високата разтворимост на Hb се поддържа само в присъствието на различни двойки вериги. Ако подобните се комбинират, следва бърза денатурация, скъсяваща живота на червените кръвни клетки.

В зависимост от естеството на включените протомери се разграничават: видовенормални хемоглобини. През първите 20 дни от съществуването на ембриона се образуват ретикулоцити Hb П(Примитивен) под формата на две опции: Hb Гауър 1, състоящ се от зета и епсилон вериги, свързани по двойки, и Hb Гауър 2 , в които зета последователностите вече са заменени с алфа. Превключването на генезиса на един тип структура към друг става бавно: първо се появяват отделни клетки, които произвеждат различен вариант. Те стимулират клонове на нови клетки, които синтезират различен тип полипептид. По-късно еритробластите започват да преобладават и постепенно изместват старите. На 8-та седмица от живота на плода започва синтезът на хемоглобин Е=α 2 γ 2, с наближаването на акта на раждане се появяват ретикулоцити, съдържащи HbA=α 2 β 2. При новородените той представлява 20-30%, при здрав възрастен приносът му е 96-98% от общата маса на този протеин. Освен това отделните червени кръвни клетки съдържат хемоглобини HbA2 =α 2 δ 2 (1,5 – 3%) и фетален HbF(обикновено не повече от 2%). Въпреки това, в някои региони, включително сред местните жители на Забайкалия, концентрацията на последния вид се повишава до 4% (нормално).

Форми на хемоглобина

Описани са следните форми на този хемопротеин, получени след взаимодействие, преди всичко, с газове и други съединения.

• Деоксихемоглобин – безгазова форма на протеин.

• Оксихемоглобин - продукт на включването на кислород в протеинова молекула. Една молекула Hb може да побере 4 молекули газ.

• Карбхемоглобин премахва CO 2 от тъканите, свързани с лизина на този протеин.

• Въглеродният окис, прониквайки в белите дробове с атмосферния въздух, бързо преодолява алвеоларно-капилярната мембрана, разтваря се в кръвната плазма, дифундира в еритроцитите и взаимодейства с дезокси- и / или окси-Hb:

Оформени карбоксихемоглобин не е в състояние да прикрепи кислород към себе си, а въглеродният окис може да свърже 4 молекули.

Важно производно на Hb е метхемоглобин , в чиято молекула железният атом е в степен на окисление 3+. Тази форма на хемопротеин се образува под въздействието на различни окислители (азотни оксиди, нитробензен, нитроглицерин, хлорати, метиленово синьо), в резултат на което количеството на функционално важния oxyHb в кръвта намалява, което нарушава доставянето на кислород до тъкани, предизвиквайки развитие на хипоксия в тях.

Крайните аминокиселини в глобиновите вериги им позволяват да реагират с монозахаридите, главно с глюкозата. Понастоящем се разграничават няколко подтипа на Hb A (от 0 до 1c), в които олигозахаридите са прикрепени към валина на бета-веригите. Последният подтип хемопротеин реагира особено лесно. В получената форма без участието на ензим гликозилиранхемоглобинът променя своя афинитет към кислорода. Обикновено тази форма на Hb представлява не повече от 5% от общото му количество. При захарен диабет концентрацията му се повишава 2-3 пъти, което благоприятства появата на тъканна хипоксия.

Свойства на хемоглобина

Всички известни хемопротеини (раздел I) са подобни по структура не само на простетичната група, но и на апопротеина. Известно сходство в пространственото разположение определя и сходството във функционирането - взаимодействие с газове, главно кислород, CO 2, CO, NO. Основното свойство на хемоглобина е способността да се свързва обратимо в белите дробове (до 94%) и ефективно да го освобождава в тъканите кислород. Но наистина уникалното за този протеин е комбинацията от силата на свързване на кислорода при високи парциални напрежения и лекотата на дисоциация на този комплекс в областта на ниското налягане. В допълнение, скоростта на разлагане на оксихемоглобина зависи от температурата и pH на околната среда. С натрупването на въглероден диоксид, лактат и други киселинни продукти, кислородът се освобождава по-бързо ( Ефект на Бор). Треската също работи. При алкалоза и хипотермия следва обратно изместване, подобряват се условията за насищане на Hb с кислород в белите дробове, но пълнотата на освобождаване на газ в тъканта намалява. Подобно явление се наблюдава при хипервентилация, замръзване и др. Когато са изложени на условия на остра хипоксия, червените кръвни клетки активират гликолизата, която е придружена от повишаване на съдържанието на 2,3-DPHA, което намалява афинитета на хемопротеина към кислорода и активира деоксигенацията на кръвта в тъканите. Интересно е, че феталният хемоглобин не взаимодейства с DFHA, поради което поддържа повишен афинитет към кислорода както в артериалната, така и във венозната кръв.

Етапи на образуване на хемоглобин

Синтезът на хемоглобина, както всеки друг протеин, изисква наличието на матрица (mRNA), която се произвежда в ядрото. Червените кръвни клетки, както е известно, нямат никакви органели; следователно образуването на хем протеини е възможно само в прекурсорни клетки (еритробласти, завършващи с ретикулоцити). Този процес при ембрионите се извършва в черния дроб, далака, а при възрастните в костния мозък на плоските кости, в които хематопоетичните стволови клетки непрекъснато се размножават и генерират предшественици на всички видове кръвни клетки (еритроцити, левкоцити, тромбоцити). Формирането на първите е регламентирано еритропоетинбъбрек Паралелно с генезиса на глобина се образува хем, чийто задължителен компонент са железни катиони.

Хемоглобин(съкратено Hb) е желязосъдържащ металопротеин, пренасящ кислород, открит в червените кръвни клетки на гръбначните животни.

Хемоглобинът е основният кръвен протеин

Хемоглобинът е протеин, състоящ се от 4 протеинови субединици, съдържащи хем. Протомерите са свързани помежду си чрез хидрофобни, йонни и водородни връзки според принципа на комплементарност. Освен това те взаимодействат не произволно, а с определена област - контактната повърхност. Този процес е много специфичен, контактът се осъществява едновременно в десетки точки на принципа на взаимното допълване. Взаимодействието се осъществява от противоположно заредени групи, хидрофобни области и неравности по повърхността на протеина.

Протеиновите субединици в нормалния хемоглобин могат да бъдат представени от различни видове полипептидни вериги: α, β, γ, δ, ε, ξ (съответно гръцки - алфа, бета, гама, делта, епсилон, xi). Молекулата на хемоглобина съдържа две вериги от два различни типа.

Хемът е свързан с протеиновата субединица, първо, чрез хистидинов остатък чрез желязна координационна връзка и второ, чрез хидрофобни връзки на пиролови пръстени и хидрофобни аминокиселини. Хемът се намира, така да се каже, "в джоб" на неговата верига и се образува протомер, съдържащ хем.

Нормални форми на хемоглобин

Има няколко нормални варианта на хемоглобина:

• HbP - примитивен хемоглобин, съдържа 2 ξ- и 2 ε-вериги, намира се в ембриона между 7-12 седмица от живота;
• HbF - фетален хемоглобин, съдържа 2 α- и 2 γ-вериги, появява се след 12 седмици вътрематочно развитие и е основният след 3 месеца;
• HbA - хемоглобин при възрастни, съотношението е 98%, съдържа 2 α- и 2 β-вериги, появява се в плода след 3 месеца от живота и при раждането съставлява 80% от целия хемоглобин;
• HbA 2 - хемоглобин за възрастни, съотношението е 2%, съдържа 2 α- и 2 δ-вериги;
• HbO 2 - оксихемоглобин, се образува при свързване на кислород в белите дробове; в белодробните вени е 94-98% от общото количество хемоглобин;
• HbCO 2 - карбохемоглобин, образува се при свързване на въглероден диоксид в тъканите, във венозната кръв съставлява 15-20% от общото количество хемоглобин.

Патологични форми на хемоглобина

• HbS - сърповидноклетъчен хемоглобин;
• MetHb е метхемоглобин, форма на хемоглобин, която включва железен йон вместо железен. Тази форма обикновено се образува спонтанно, в този случай ензимният капацитет на клетката е достатъчен, за да я възстанови. При използване на сулфонамиди, консумация на натриев нитрит и хранителни нитрати, както и при дефицит на аскорбинова киселина, преходът на Fe 2+ към Fe 3+ се ускорява. Полученият metHb не е в състояние да свързва кислорода и настъпва тъканна хипоксия. За възстановяване на железните йони клиниката използва аскорбинова киселина и метиленово синьо;
• Hb-CO - карбоксихемоглобин, се образува в присъствието на CO (въглероден окис) във вдишания въздух. Постоянно присъства в кръвта в малки концентрации, но съотношението му може да варира в зависимост от условията и начина на живот. Въглеродният окис е активен инхибитор на ензими, съдържащи хем, по-специално цитохромоксидаза, 4-ти комплекс на дихателната верига;
• HbA 1C -

Хемоглобинът е основен протеин за човешкия живот, той изпълнява редица функции, основната от които е транспортирането на кислород до клетките и тъканите. Има няколко форми на хемоглобин, всяка със свои собствени характеристики.

Видове по съдържание на протеин

В зависимост от съдържанието на протеин, формите на човешкия хемоглобин са два вида. Те са физиологични и необичайни.

Физиологичните форми на хемоглобина се появяват на определени етапи от човешкия живот. Но патологичните се образуват в случай на неправилна последователност на поставяне на редица аминокиселини в глобина.

Основен по форма

Човешкото тяло може да съдържа:

1. Оксихемоглобин. Това вещество взаимодейства с молекулите на кислорода. Присъства в кръвта на артериите, поради което има наситен червен цвят.
2. Карбоксихемоглобин. Този тип протеин взаимодейства с молекулите на въглеродния диоксид. Представените молекули проникват в белодробната тъкан, където въглеродният диоксид се отстранява и кислородът се насища с хемоглобин. Този вид протеин присъства във венозната кръв, поради което има по-тъмен цвят и по-голяма плътност.
3. Метхемоглобин. Това е вещество, което взаимодейства с различни химични агенти. Патологичната форма на хемоглобина и увеличаването на количеството на това вещество може да означава отравяне на тялото, има нарушение на насищането на тъканите с кислород.
4. Миоглобин. Действа като пълен аналог на червените кръвни клетки. Основната разлика е, че местоположението на този протеин е сърдечният мускул. Когато мускулите са повредени, миоглобинът навлиза в кръвния поток, след което се екскретира от тялото поради функционирането на бъбреците. Но има възможност за запушване на бъбречните тубули, което може да провокира смъртта на неговата тъкан. В такива ситуации не може да се изключи появата на бъбречна недостатъчност и кислороден дефицит в тъканите.

Други видове хемоглобин

Различни източници на информация също идентифицират следните форми на хемоглобина:

1. Гликиран хемоглобин. Тази форма е неразделна комбинация от глюкоза и протеин. Този тип глюкоза може да пътува през кръвта дълго време, така че се използва за откриване на нивата на захарта.
2. Фетален. Една форма на хемоглобин присъства в кръвта на ембрион или новородено бебе през първите няколко дни от живота. Класифициран като активен вид по отношение на преноса на кислород, той е обект на бързо унищожаване под въздействието на околната среда.
3. Сулфхемоглобин. Този вид протеин се появява в кръвта, когато се консумира голямо количество лекарства. По правило съдържанието на този протеин не надвишава 10%.
4. Дихемоглобин. Образува се чрез връзки, които напълно лишават протеина от способността му да изпълнява функциите си. Това показва, че този тип хемоглобин ще се транспортира през кръвта под формата на допълнително вещество. След време той ще бъде обработен от далака. В нормално здравословно състояние това вещество се намира в тялото на всеки човек, но ако случаите на този вид връзки зачестят, тогава органите, участващи в транспортирането на кръвта в тялото, ще трябва да функционират с повишена интензивност, като в резултат на което те бързо ще се изчерпят и износят.

Патологични форми на хемоглобина

Има отделна група:

• D-Пенджаб;

Формата на хемоглобина D-Punjab получи името си поради широкото си разпространение в Пенджаб, Индия и Пакистан. Произходът на протеина се дължи на разпространението на маларията в различни части на Азия. Според статистиката този протеин се открива в 55% от случаите от общия брой патологичниформи на хемоглобина.

Хемоглобин S се образува в Западна Африка в резултат на пет отделни мутации.

Протеин С е една от най-често срещаните структурни разновидности на хемоглобина. Хората, които имат този протеин, могат да страдат от състояние, наречено хемолитична анемия.

Хемоглобин Н провокира развитието на такова сериозно заболяване като алфа таласемия.

Основни функции

Независимо от формите и производните на хемоглобина, това вещество има следните функции:

1. Пренос на кислород. Когато човек вдишва въздушни маси, молекулите на кислорода проникват в тъканите на белите дробове и оттам се преместват в други тъкани и клетки. Хемоглобинът свързва кислородните молекули и ги транспортира. Когато тази функция е нарушена, възниква недостиг на кислород, който е много опасен за функционирането на мозъка.
2. Транспортиране на въглероден диоксид. В тази ситуация хемоглобинът свързва молекулите на въглеродния диоксид и след това ги транспортира.
3. Поддържане на нивото на киселинност. Когато въглеродният диоксид се натрупа в кръвта, тя става кисела. Това категорично не може да се допусне, тъй като молекулите на въглеродния диоксид трябва постоянно да се отстраняват.

Нормални показатели

За да могат лекарите да определят нормалните форми на хемоглобина в тялото на човек, се провеждат тестове.

Отбелязва се, че нормата на свободния хемоглобин в кръвта на хора от различни възрасти може да има следните показатели:

• мъже на възраст над 18 години - от 120 до 150 g/l;
• жени над 18 години - от 110 до 130 g/l;
• новородени и деца под 18 години - 200 g/l.

Увеличаването или намаляването на количеството свободен хемоглобин в кръвта може да предизвика прехода на протеина в друга форма - патологична.

Има редица методи за стабилизиране на количеството му, така че ако резултатите от теста показват повишено или понижено ниво, трябва незабавно да се консултирате с лекар. Поради наличието на голям брой различни форми на хемоглобин, само професионален лекар може да определи какво присъства в тялото в лабораторни условия. Откриването му става възможно чрез биохимичен кръвен тест.

Тяхната небелтъчна част е хемът – структура, която включва порфиринов пръстен (състоящ се от 4 пиролови пръстена) и Fe 2+ йон. Желязото се свързва с порфириновия пръстен с две координационни и две ковалентни връзки.

Структурата на хемоглобина

Структурата на хемоглобин А

Протеиновите субединици в нормалния хемоглобин могат да бъдат представени от различни видове полипептидни вериги: α, β, γ, δ, ε, ξ (съответно гръцки - алфа, бета, гама, делта, епсилон, xi). Молекулата на хемоглобина съдържа две вериги от два различни типа.

Хемът е свързан с протеиновата субединица, първо, чрез хистидинов остатък чрез желязна координационна връзка и второ, чрез хидрофобни връзки на пиролови пръстени и хидрофобни аминокиселини. Хемът се намира, така да се каже, "в джоб" на неговата верига и се образува протомер, съдържащ хем.

Нормални форми на хемоглобин

• HbР – примитивен хемоглобин, съдържа 2ξ- и 2ε-вериги, намира се в ембриона между 7-12 седмица от живота,
• HbF - фетален хемоглобин, съдържа 2α- и 2γ-вериги, появява се след 12 седмици вътрематочно развитие и е основният след 3 месеца,
• HbA – хемоглобин при възрастни, съотношението е 98%, съдържа 2α- и 2β-вериги, появява се в плода след 3 месеца от живота и при раждането съставлява 80% от целия хемоглобин,
• HbA 2 – хемоглобин на възрастни, делът е 2%, съдържа 2α- и 2δ-вериги,
• HbO 2 - оксихемоглобин, се образува при свързване на кислород в белите дробове; в белодробните вени е 94-98% от общото количество хемоглобин,
• HbCO 2 - карбохемоглобин, образува се при свързване на въглероден диоксид в тъканите, във венозната кръв съставлява 15-20% от общото количество хемоглобин.

Можете да попитате или да оставите вашето мнение.

Видове хемоглобин, диагностика и интерпретация на резултатите от изследването

Хемоглобинът е жизненоважен протеин за тялото, който изпълнява няколко функции, но основната е преносът на кислород към тъканите и клетките. Дефицитът на хемоглобин може да доведе до сериозни последствия. Именно този протеин придава наситения червен цвят на кръвта поради съдържанието на желязо в него. Хемоглобинът се намира в червените кръвни клетки и се състои от съединения на желязо и глобин (протеин).

Хемоглобин - видове и функции

Значението и видовете хемоглобин в кръвта

Хемоглобинът трябва да се съдържа в кръвта на човек в достатъчни количества, така че тъканите да получават необходимото количество кислород. Всяка молекула на хемоглобина съдържа железни атоми, които свързват кислорода.

Има три основни функции на хемоглобина:

1. Пренос на кислород. Най-известната функция. Човек вдишва въздух, молекулите на кислорода навлизат в белите дробове и оттам се транспортират до други клетки и тъкани. Хемоглобинът свързва кислородните молекули и ги транспортира. Ако тази функция е нарушена, започва кислороден глад, който е особено опасен за мозъка.
2. Пренос на въглероден диоксид. В допълнение към кислорода, хемоглобинът може да свързва и транспортира молекули въглероден диоксид, което също е важно.
3. Поддържане на нивото на pH. Въглеродният диоксид, който се натрупва в кръвта, причинява нейното подкисляване. Това не може да се допусне, молекулите на въглеродния диоксид трябва постоянно да се отстраняват.

В човешката кръв протеинът присъства в няколко разновидности. Разграничават се следните видове хемоглобин:

• Оксихемоглобин. Това е хемоглобин със свързани кислородни молекули. Намира се в артериалната кръв, поради което е ярко алена.
• Карбоксихемоглобин. Хемоглобин със свързани молекули въглероден диоксид. Те се транспортират до белите дробове, където въглеродният диоксид се елиминира и хемоглобинът отново се насища с кислород. Този вид протеин се задържа във венозната по-тъмна и гъста кръв.
• Гликиран хемоглобин. Това е неразривна комбинация от протеин и глюкоза. Този вид глюкоза може да циркулира в кръвта дълго време, така че се използва за определяне на нивата на кръвната захар.
• Фетален хемоглобин. Този хемоглобин може да се открие в кръвта на плода или новороденото през първите няколко седмици от живота. Това е хемоглобинът, който е по-активен по отношение на преноса на кислород, но бързо се разрушава под въздействието на факторите на околната среда.
• Метхемоглобин. Това е хемоглобин, свързан с различни химични агенти. Неговият растеж може да показва отравяне на тялото. Връзките между протеина и агентите са доста силни. Когато нивото на този вид хемоглобин се повиши, насищането на тъканите с кислород се нарушава.
• Сулфхемоглобин. Този вид протеин се появява в кръвта при приемане на различни лекарства. Съдържанието му обикновено не надвишава 10%.

Диагностика на нивото на хемоглобина

Изследване на нивото на хемоглобина: цел, подготовка и процедура

Хемоглобинът се включва в клиничния кръвен тест. Ето защо най-често се предписва пълен кръвен тест и всички показатели се оценяват като цяло, дори ако е важен само хемоглобинът.

При съмнение за диабет се взема отделен тест за гликиран хемоглобин. В този случай пациентът изпитва повишена жажда, често уриниране, бързо се уморява и често страда от вирусни заболявания.

Във всеки случай кръвта се дарява сутрин на празен стомах. Желателно е да минат поне 8 часа след последното хранене. В навечерието на анализа не е препоръчително да се занимавате с физическа активност, да пушите, да пиете алкохол или да приемате лекарства. Ако някои лекарства не могат да бъдат спрени, трябва да информирате Вашия лекар за тяхната употреба. Не е необходимо да се придържате към диета, но се препоръчва да избягвате мазни и пържени храни, тъй като показателите могат да се променят. По време на бременност изследване на хемоглобин (и други показатели като цяло) се прави често, веднъж на няколко седмици, ако е необходимо всяка седмица.

Лекарят може да подозира липса на хемоглобин и да назначи кръвен тест, за да провери дали пациентът изпитва ниско кръвно налягане, умора, слабост, главоболие и световъртеж, припадък, както и косопад и чупливи нокти.

В различните лаборатории кръвният тест за хемоглобин се извършва по различен начин в зависимост от наличното оборудване. Измерва се или съдържанието на желязо в хемоглобина, или се оценява наситеността на цвета на кръвния разтвор.

Полезно видео - Повишен е гликираният хемоглобин.

Най-често използваният метод за измерване на нивата на хемоглобина е солната киселина. Този метод се нарича метод Сали. Полученият материал се смесва с киселина в определено количество и след това се коригира до стандартен цвят с помощта на дестилирана вода. Количеството хемоглобин се определя чрез свързване на получения обем с приетите стандарти. Методът Sali се използва отдавна, той е малко дълъг и субективен и до голяма степен зависи от човешкия фактор. Съвременната медицина обаче дава възможност за определяне на нивата на хемоглобина с по-точни и автоматизирани методи, с помощта на устройство, наречено хемометър. Този метод е по-бърз, но също така може да доведе до несъответствия до 3 грама на литър.

Препис от анализа

Хемоглобин: норма и причини за отклонение

Само лекар трябва да дешифрира резултата от теста. Въпреки привидната си простота (просто разберете нормата и сравнете резултата), може да има несъответствия. Освен това лекарят ще оцени други показатели и ще може да определи какво друго изследване трябва да се извърши.

• Мъжете имат по-високо ниво на хемоглобин от жените. Тя е g/l, при жените – g/l.
• По време на бременност хемоглобинът може да падне до 90 g/l поради увеличен обем на кръвта.
• При малко дете нормата е още по-висока. Ако това е новородено бебе, неговият хемоглобин може да надхвърли 200 g/l. С възрастта нивото намалява поради разграждането на феталния хемоглобин.

Гликираният хемоглобин се определя в зависимост от нивото на общия. Обикновено не надвишава 6,5%. При жените хемоглобинът спада по време на менструация и това се счита за нормално поради известна загуба на кръв. По това време индикаторът hg/l не се счита за отклонение. При дешифрирането лекарят трябва да вземе предвид факторите, влияещи върху нивото на хемоглобина на пациента: това са операции, кървене (менструално, хемороидно и дори кървене на венците).

Хемоглобин под g/l се счита за нисък.

Ако този знак достигне g/l, това е критично понижение на хемоглобина, което изисква хоспитализация и наблюдение. При такава анемия страдат всички органи и системи на тялото. Причините за намаляване на нивата на хемоглобина могат да бъдат не само различни кръвоизливи, но и патологии на репродуктивната система, инфекции, автоимунни и наследствени заболявания и рак. Ето защо при хронично нисък хемоглобин е препоръчително да се проведе допълнителен преглед.

Повишеното ниво на хемоглобина (повече хемоглобин) изобщо не е добър знак и не показва достатъчно количество кислород в тъканите. Това е нормално само когато работите в условия с недостатъчни нива на кислород, като например работа на голяма надморска височина. Повишеното ниво на хемоглобина може да показва неизправност на вътрешните органи, рак, бронхиална астма, сериозни сърдечни и белодробни заболявания, туберкулоза и др.

Забелязахте грешка? Изберете го и натиснете Ctrl+Enter, за да ни уведомите.

Коментари

Само вашата статия ми помогна да се справя с ниския хемоглобин, който наблюдавах. Всичко, което прочетох преди, беше извън всякакъв обхват по отношение на познанията си. Благодаря ти!

Добавяне на коментар Отказ на отговора

В продължението на статията

Ние сме в социалните мрежи мрежи

Коментари

• БЕЗПЛАТНО – 25.09.2017г
• Татяна – 25.09.2017 г
• Илона – 24.09.2017 г
• Лара – 22.09.2017г
• Татяна – 22.09.2017 г
• Мила – 21.09.2017г

Теми на въпросите

Анализи

Ултразвук/ЯМР

Facebook

Нови въпроси и отговори

Copyright © 2017 · diagnozlab.com | Всички права запазени. Москва, ул. Трофимова, 33 | Контакти | Карта на сайта

Съдържанието на тази страница е само с образователна и информационна цел и не може и не представлява публична оферта, която е определена от чл. № 437 от Гражданския кодекс на Руската федерация. Предоставената информация е само с информационна цел и не замества прегледа и консултацията с лекар. Има противопоказания и възможни нежелани реакции, консултирайте се със специалист

Патологични форми на хемоглобина

Към днешна дата са известни повече от 200 форми на патологични хемоглобини, които се различават от нормалните в структурата на глобиновата полипептидна верига, когато една или повече аминокиселини са заменени с други или липсват.

Най-често срещаното наследствено заболяване е хемоглобинопатията S (сърповидно-клетъчна анемия), която може да бъде потвърдена чрез сърповидни тестове (виж 3.3.2). Изследване на патологични хемоглобини Патологичните производни на хемоглобина включват:

Карбоксихемоглобин(HbCO)- образува се при свързване на хемоглобина с въглероден окис (CO). Този процес е възможен в 2-4% при нормални условия. CO обикновено се образува по време на разграждането на хемоглобина, когато се образува вердоглобин, по време на разцепването на метиновия мост. СН групата (метиновата група) не се губи, а се превръща в СО. CO може да активира гуанилат циклаза, причинявайки последващи събития в целевата клетка. Карбоксихемоглобинът е силно съединение, слабо дисоцииращо, неспособно да свързва кислород. В допълнение, в присъствието на карбоксихемоглобин, деоксигенацията на кислородния хемоглобин е възпрепятствана (ефект на Холден). Когато концентрацията на въглероден окис във вдишания въздух е около 0,1%, 50% от хемоглобина се свързва с него за 1/130 от секундата (хемоглобинът има по-висок афинитет към въглеродния окис, отколкото към кислорода). Има три степени на отравяне с въглероден окис. Първият се проявява със силно главоболие, задух и гадене. Вторият, в допълнение към проявите на първия, се характеризира допълнително с мускулна слабост и наличие на алени петна по лицето. Трета степен - кома (ярко алено лице, цианоза на крайниците, температура 38-40C, гърчове). Има атипични форми - фулминантни, когато кръвното налягане спада рязко, бледност (бяла асфиксия). Възможно е хронично отравяне с въглероден окис. Ако приблизително 70% от хемоглобина е свързан с въглероден окис, тялото умира от хипоксия. Кръвта има лилав оттенък („цвят на сок от боровинки“). Абсорбционният спектър на карбоксихемоглобина е много подобен на абсорбционния спектър на оксихемоглобина - две тънки тъмни линии в жълто-зелената част на спектъра, но те са изместени малко към виолетовия край. За по-точно разпознаване на оксихемоглобина и карбоксихемоглобина към тестовия разтвор трябва да се добави реактив на Стокс (амонячен разтвор на винено желязо). Тъй като този реагент е силен редуциращ агент, когато се добави към разтвор на оксихемоглобин, последният се редуцира до хемоглобин, чийто спектър на абсорбция е една тъмна линия. Спектърът на абсорбция на карбоксихемоглобина не се променя при добавяне на реагента на Стокс, т.к. няма ефект върху тази връзка. Използва се в съдебномедицинската практика за диагностициране на разликата между смъртта от механична асфиксия (задушаване) и отравяне с въглероден оксид.

Метхемоглобин(HbOH)– могат да се образуват при нормални условия (1-2%) при оползотворяване на азотен оксид. При физиологични условия метхемоглобинът участва не само в използването на азотен оксид, но също така е способен да свързва цианида, реактивирайки респираторните ензими. Цианидите се образуват постоянно при физиологични условия (в резултат на взаимодействието на алдехиди, кетони и алфа-хидрокси киселини с цианохидрин, както и в резултат на метаболизма на нитрилите). В обезвреждането на цианида участва и ензимът родоназа (черен дроб, бъбреци и надбъбречни жлези). Този ензим катализира добавянето на серни цианиди, което води до образуването на тиоцианати - 200 пъти по-малко токсични вещества. Метхемоглобинът е способен да свързва сероводород, натриев азит, тиоцианати, натриев флуорид, формиат, арсенова киселина и други отрови. Метхемоглобинът участва в елиминирането на излишъка от водороден пероксид, разрушавайки го до вода и атомарен кислород и превръщайки го в оксихемоглобин. Обикновено метхемоглобинът не се натрупва в червените кръвни клетки, т.к имат система за възстановяването му - ензимна (НАДФ редуктаза, или диафораза - 75%), неензимна (вит. С - 12-16% и редуциран ГЛТ - 9-12%).

Тя е трудоемка и се извършва в специализирани лаборатории.

биохимични критерии за диагностициране на анемия

Те включват: UAC (Nb, Er, Cv. p., reticul.), MSN, MCNS, серум. Fe, PVSS, LVSS, ниво на феритин. Кръвният тест разкрива намаляване на HB и намаляване на концентрацията на HB в Er. Броят на Er е намален в по-малка степен.

Основенхематологичен признак на IDA е неговата остра хипохромен: цвят П.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА винаги хипохроменвъпреки че не всяка хипохромна анемия е дефицит на Fe.

Открива се микроцитоза (диаметър Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

При ЖДА намалява средна концентрация на Hb в еритроцитите(MCNS). Този показател отразява степента на насищане на еритроцита с хемоглобин и в N е равен на 30-38%. Това е концентрацията на Hb в грамове на 100 ml кръв.

Средно съдържание на Hb в един еритроцит(MSN) е показател, отразяващ абсолютното съдържание на HB в един еритроцит (в N, равно на пикограми (pg)). Този показател е относително стабилен и не се променя съществено с IDA.

Те са определящи при диагностицирането на ЖДА. Те включват: серумно ниво на Fe, THC, LVSS, коефициент на насищане на трансферин с желязо. За изследване на тези показатели кръвта се взема в специални епруветки, измити два пъти с дестилирана вода. Пациентът не трябва да приема Fe добавки 5 дни преди изследването.

Серумното Fe е количеството нехем Fe, намерено в серума (железен трансферин, феритин). В N – 40,6-62,5 µmol/l. LVSS е разликата между PVSS и нивото на серумния Fe (N трябва да бъде поне 47 µmol/l).

Коефициент на насищане на трансферинотразява специфичното тегло на серумното Fe от THC. В N не по-малко от 17%.

При пациенти с IDA се наблюдава намаляване на нивото на серумния Fe, повишаване на CVSS и LVSS и намаляване на коефициента на насищане на трансферин с желязо.

Тъй като резервите на Fe са изчерпани в IDA, има намаляване на серумните нива. феритин (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Резервите на Fe също могат да бъдат оценени с помощта на десфераловапроби. След приложение на IM или IV десферал, 0,6-1,3 mg/ден Fe се екскретира нормално в урината, а при IDA количеството на екскретираното Fe се намалява до 0,4-0,2 mg/ден.

В костния мозък се наблюдава еритроидна хиперплазия с намаляване на броя на сидеробластите.

Хемоглобин. Съдържание на хемоглобин в кръвта, ниво, измерване на хемоглобина.

Хемоглобинът е респираторен пигмент в кръвта, участващ в транспорта на кислород и въглероден диоксид, изпълнявайки буферни функции и поддържайки pH. Съдържа се в еритроцитите (червените кръвни клетки – всеки ден човешкото тяло произвежда 200 милиарда червени кръвни клетки). Състои се от протеинова част - глобин - и желязосъдържаща порфирна част - хем. Това е протеин с кватернерна структура, образувана от 4 субединици. Желязото в хема е в двувалентна форма.

Съдържанието на хемоглобин в кръвта на мъжете е малко по-високо от това на жените. При деца от първата година от живота се наблюдава физиологично намаляване на концентрацията на хемоглобина. Намаляването на съдържанието на хемоглобин в кръвта (анемия) може да бъде следствие от повишени загуби на хемоглобин поради различни видове кървене или повишено разрушаване (хемолиза) на червените кръвни клетки. Причината за анемия може да бъде липсата на желязо, необходимо за синтеза на хемоглобин или витамини, участващи в образуването на червени кръвни клетки (главно B12, фолиева киселина), както и нарушение на образуването на кръвни клетки в специфични хематологични заболявания. Анемията може да възникне вторично на различни видове хронични нехематологични заболявания.

Алтернативни единици: g/l

Фактор на преобразуване: g/l x 0,1 ==> g/dal

Патологични форми на хемоглобина

Нормални форми на хемоглобин

Хемоглобинът е основният кръвен протеин

Хемоглобинът е част от групата протеини хемопротеини, които сами по себе си са подвид на хромопротеините и се разделят на неензимни протеини (хемоглобин, миоглобин) и ензими (цитохроми, каталаза, пероксидаза). Тяхната небелтъчна част е хемът – структура, която включва порфиринов пръстен (състоящ се от 4 пиролови пръстена) и Fe 2+ йон. Желязото се свързва с порфириновия пръстен с две координационни и две ковалентни връзки.

Хемоглобинът е протеин, състоящ се от 4 протеинови субединици, съдържащи хем. Протомерите са свързани помежду си чрез хидрофобни, йонни и водородни връзки според принципа на комплементарност. Освен това те взаимодействат не произволно, а с определена област - контактната повърхност. Този процес е много специфичен, контактът се осъществява едновременно в десетки точки на принципа на взаимното допълване. Взаимодействието се осъществява от противоположно заредени групи, хидрофобни области и неравности по повърхността на протеина.

Протеиновите субединици в нормалния хемоглобин могат да бъдат представени от различни видове полипептидни вериги: α, β, γ, δ, ε, ξ (съответно гръцки - алфа, бета, гама, делта, епсилон, xi). Молекулата на хемоглобина съдържа две вериги от два различни типа.

Хемът е свързан с протеиновата субединица, първо, чрез хистидинов остатък чрез желязна координационна връзка и второ, чрез хидрофобни връзки на пиролови пръстени и хидрофобни аминокиселини. Хемът се намира, така да се каже, "в джоб" на неговата верига и се образува протомер, съдържащ хем.

Има няколко нормални варианта на хемоглобина:

· HbР – примитивен хемоглобин, съдържа 2ξ- и 2ε-вериги, среща се в ембриона между 7-12 седмица от живота,

· HbF – фетален хемоглобин, съдържа 2α- и 2γ-вериги, появява се след 12 седмици вътрематочно развитие и е основен след 3 месеца,

· HbA – хемоглобин при възрастни, съотношението е 98%, съдържа 2α- и 2β-вериги, появява се в плода след 3 месеца от живота и при раждането съставлява 80% от целия хемоглобин,

· HbA 2 – хемоглобин на възрастни, съотношението е 2%, съдържа 2α- и 2δ-вериги,

· HbO 2 – оксихемоглобин, образуван от свързването на кислорода в белите дробове, в белодробните вени е 94-98% от общото количество хемоглобин,

· HbCO 2 – карбохемоглобин, образуван от свързването на въглероден диоксид в тъканите, във венозната кръв съставлява 15-20% от общото количество хемоглобин.

HbS – сърповидноклетъчен хемоглобин.

MetHb е метхемоглобин, форма на хемоглобин, която включва железен йон вместо железен. Тази форма обикновено се образува спонтанно, в този случай ензимният капацитет на клетката е достатъчен, за да я възстанови. При използване на сулфонамиди, консумация на натриев нитрит и хранителни нитрати, както и при дефицит на аскорбинова киселина, преходът на Fe 2+ към Fe 3+ се ускорява. Полученият metHb не е в състояние да свързва кислорода и настъпва тъканна хипоксия. За възстановяване на железните йони клиниката използва аскорбинова киселина и метиленово синьо.

Hb-CO – карбоксихемоглобин, се образува в присъствието на CO (въглероден окис) във вдишания въздух. Постоянно присъства в кръвта в малки концентрации, но съотношението му може да варира в зависимост от условията и начина на живот.

Въглеродният окис е активен инхибитор на хем-съдържащи ензими, по-специално цитохромоксидазен комплекс 4 на дихателната верига.

HbA 1C – гликозилиран хемоглобин. Концентрацията му се повишава при хронична хипергликемия и е добър скринингов индикатор за нивата на кръвната захар за дълъг период от време.

Миоглобинът също е способен да свързва кислорода

Миоглобинът е единична полипептидна верига, състои се от 153 аминокиселини с молекулно тегло 17 kDa и е структурно подобен на β-веригата на хемоглобина. Протеинът е локализиран в мускулната тъкан. Миоглобинът има по-висок афинитет към кислорода в сравнение с хемоглобина. Това свойство определя функцията на миоглобина - отлагането на кислород в мускулната клетка и използването му само със значително намаляване на парциалното налягане на O 2 в мускула (до 1-2 mm Hg).

Кривите на насищане с кислород показват разликите между миоглобина и хемоглобина:

· същата 50% насищане се постига при напълно различни концентрации на кислород – около 26 mm Hg. за хемоглобин и 5 mm Hg. за миоглобин,

· при физиологично парциално налягане на кислорода от 26 до 40 mm Hg. хемоглобинът е наситен с 50-80%, докато миоглобинът е почти 100%.

Така миоглобинът остава наситен с кислород, докато количеството кислород в клетката намалее до екстремни нива. Едва след това започва освобождаването на кислород за метаболитни реакции.

Хемоглобин

Хемоглобинът е протеин с кватернерна структура, образуван от четири субединици. Желязото в хема е в двувалентна форма. Има следните физиологични форми на хемоглобина:

Оксихемоглобин (H b O 2) - съединение на хемоглобина с кислород, образува се главно в артериалната кръв и й придава червен цвят (кислородът се свързва с атома на желязото чрез координационна връзка);

Намаленият хемоглобин или дезоксихемоглобин (H b H) е хемоглобин, който доставя кислород на тъканите;

Карбоксихемоглобин (H bC O 2) - съединение на хемоглобина с въглероден диоксид, се образува главно във венозна кръв, в резултат на което кръвта придобива тъмно черешов цвят.

Патологични форми на хемоглобина:

Карбохемоглобинът (H bC O) се образува по време на отравяне с въглероден окис (CO), докато хемоглобинът губи способността си да свързва кислорода;

Метхемоглобинът се образува под въздействието на нитрити, нитрати и някои лекарства (двувалентното желязо претърпява преход към тривалентно желязо с образуването на метхемоглобин - HbMet).

Стандартният метод за цианметхемоглобин определя всички форми на хемоглобина без тяхната диференциация.

Намаляването на съдържанието на хемоглобин в кръвта (анемия) възниква в резултат на загуба на хемоглобин по време на различни видове кървене или повишено разрушаване (хемолиза) на червените кръвни клетки. Причината за анемия може да бъде липсата на желязо, необходимо за синтеза на хемоглобин или витамини, участващи в образуването на червени кръвни клетки (главно B12 и фолиева киселина), както и нарушение на образуването на кръвни клетки в специфични хематологични заболявания. Анемията може да възникне вследствие на хронични соматични заболявания.

Мерни единици: грамове на литър (g/l).

Референтни стойности: виж таблицата. 2-2.

Таблица 2-2. Нормални стойности на съдържанието на хемоглобин

Съдържанието на хемоглобин се повишава при заболявания, придружени от увеличаване на броя на червените кръвни клетки (първична и вторична еритроцитоза), хемоконцентрация, вродени сърдечни дефекти, белодробна сърдечна недостатъчност, както и по физиологични причини (при жители на високи планини, пилоти след висока -височинни полети, катерачи след повишено физическо натоварване).

Намалено съдържание на хемоглобин се наблюдава при анемия с различна етиология (основният симптом).

• Тук ли си:
• У дома
• Неврология
• Лабораторна диагностика
• Хемоглобин

Неврология

Актуализирани статии по неврология

© 2018 Всички тайни на медицината в MedSecret.net

Видове хемоглобин, неговите съединения, тяхното физиологично значение

Има три вида хемоглобин; Първоначално ембрионът има примитивен хемоглобин (HbP) - до 4-5 месец. вътрематочен живот, тогава започва да се появява фетален хемоглобин (HbF), чието количество се увеличава до 6-7 месеца. вътрематочен живот. От този период се наблюдава повишаване на хемоглобина А (възрастен), чиято максимална стойност достига до 9 месеца. вътрематочен живот (90%). Количеството фетален хемоглобин при раждането е един от признаците за донос: колкото по-висок е HbF, толкова по-малко е доносеното бебе. Трябва да се отбележи, че HbF в присъствието на 2,3 дифосфоглицерат (DPG е метаболитен продукт на еритроцитната мембрана по време на кислороден дефицит) не променя своя афинитет към кислорода, за разлика от HbA, чийто афинитет към кислорода намалява.

Видовете Hb се различават един от друг по степента на химичен афинитет към O2. По този начин HbF при физиологични условия има по-висок афинитет към O2 от HbA. Тази най-важна характеристика на HbF създава оптимални условия за транспортиране на O2 чрез кръвта на плода.

Хемоглобинът е кръвен пигмент, чиято роля е да транспортира кислород до органи и тъкани, да транспортира въглероден диоксид от тъканите до белите дробове, освен това той е вътреклетъчен буфер, който поддържа оптимално pH за метаболизма. Хемоглобинът се намира в червените кръвни клетки и съставлява 90% от тяхната суха маса. Извън червените кръвни клетки, хемоглобинът е практически неоткриваем.

В химично отношение хемоглобинът принадлежи към групата на хромопротеините. Неговата простетична група, включително желязото, се нарича хем, а протеиновият му компонент се нарича глобин. Молекулата на хемоглобина съдържа 4 хема и 1 глобин.

Физиологичните хемоглобини включват HbA (хемоглобин на възрастен) и HbF (фетален хемоглобин, който съставлява по-голямата част от феталния хемоглобин и изчезва почти напълно до 2-рата година от живота на детето). Съвременните електрофоретични изследвания са доказали съществуването на поне две разновидности на нормален хемоглобин А: А1 (основен) и А2 (бавен). По-голямата част от хемоглобина при възрастни (96-99%) е HbAl, съдържанието на други фракции (A2 F) не надвишава 1 - 4%. Всеки тип хемоглобин, или по-скоро неговата глобинова част, се характеризира със собствена "полипептидна формула". Така HbAl се обозначава като ά2 β2, тоест той се състои от две ά-вериги и две β-вериги (общо 574 аминокиселинни остатъка, подредени в строго определен ред). Други видове нормални хемоглобини - F, A2 - имат обща β-пептидна верига с HbAl, но се различават по структурата на втората полипептидна верига (например структурната формула на HbF е ά2γ2).

В допълнение към физиологичните хемоглобини има още няколко патологични разновидности на хемоглобина. Патологичните хемоглобини възникват в резултат на вроден, наследствен дефект в образуването на хемоглобин.

В червените кръвни клетки на циркулиращата кръв хемоглобинът е в състояние на непрекъсната обратима реакция. Той е

свързва молекула кислород (в белодробните капиляри), след което я освобождава (в тъканните капиляри).

Основните съединения на хемоглобина включват: HHb - намален хемоглобин и HbCO2 - съединение с въглероден диоксид (карбохемоглобин). Те се намират главно във венозната кръв и й придават тъмновишнев цвят.

HbO2 - оксихемоглобин - намира се главно в артериалната кръв, придавайки й аленочервен цвят. HbO2 е изключително нестабилно съединение, концентрацията му се определя от парциалното налягане на O2 (pO2): колкото по-високо е pO2, толкова повече HbO2 се образува и обратно. Всички горепосочени съединения на хемоглобина са физиологични.

Хемоглобинът във венозната кръв с ниско парциално налягане на кислорода е свързан с 1 молекула вода. Такъв хемоглобин се нарича намален (редуциран) хемоглобин. В артериалната кръв с високо парциално налягане на кислорода хемоглобинът се комбинира с 1 молекула кислород и се нарича оксихемоглобин. Чрез непрекъснато превръщане на оксихемоглобина в намален хемоглобин и обратно, кислородът се пренася от белите дробове към тъканите. Възприемането на въглероден диоксид в тъканните капиляри и доставянето му до белите дробове също е функция на хемоглобина. В тъканите оксихемоглобинът, отказвайки се от кислород, се превръща в намален хемоглобин. Киселинните свойства на редуцирания хемоглобин са 70 пъти по-слаби от свойствата на оксихемоглобина, така че неговите свободни валентности свързват въглеродния диоксид. По този начин въглеродният диоксид се доставя от тъканите до белите дробове с помощта на хемоглобин. В белите дробове полученият оксихемоглобин, поради високите си киселинни свойства, влиза в контакт с алкалните валентности на карбохемоглобина, измествайки въглеродния диоксид. Тъй като основната функция на хемоглобина е да снабдява тъканите с кислород, тъканната хипоксия се развива при всички състояния, придружени от намаляване на концентрацията на хемоглобин в кръвта или с качествени промени в него.

Има обаче и патологични форми на хемоглобина.

Хемоглобинът има способността да влиза в дисоцииращи съединения не само с кислород и въглероден диоксид, но и с други газове. В резултат на това се образуват карбоксихемоглобин, оксиазот хемоглобин и сулфхемоглобин.

Карбоксихемоглобинът (оксикарбон) се дисоциира няколкостотин пъти по-бавно от оксихемоглобина, така че дори малка концентрация (0,07%) на въглероден окис (CO) във въздуха, свързва около 50% от наличния в тялото хемоглобин и го лишава от способността да пренася кислород, е фатален. Карбоксихемоглобинът (HbCO) е много силно съединение с въглеродния оксид, което се дължи на химичните свойства на въглеродния оксид по отношение на Hb. Оказа се, че неговият афинитет към Hb е няколко пъти по-голям от афинитета на O2 към Hb. Следователно, при леко повишаване на концентрацията на CO в околната среда, се образува много голямо количество HbCO. Ако в тялото има много H2CO, тогава възниква кислороден глад. Всъщност в кръвта има много О2, но тъканните клетки не го получават, т.к HbCO е силно съединение с O2.

Метхемоглобинът е по-стабилно съединение на хемоглобина с кислорода от оксихемоглобина, получено в резултат на отравяне с някои лекарства - фенацетин, антипирин, сулфонамиди. В този случай двувалентното желязо от простетичната група, окислявайки се, се превръща в тривалентно желязо. Метхемоглобинът (MetHb) е окислена форма на Hb, която придава на кръвта кафяв цвят. MetHb се образува, когато Hb е изложен на всякакви окислители: нитрати, пероксиди, калиев перманганат, червена кръвна сол и др. Това е стабилно съединение, тъй като желязото от фероформа (Fe++) преминава във фериформа (Fe+++), който необратимо свързва O2. Когато в организма се образуват големи количества MetHb, възниква и кислороден дефицит (хипоксия).

Сулфхемоглобинът понякога се открива в кръвта при употреба на лекарства (сулфонамиди). Съдържанието на сулфхемоглобин рядко надвишава 10%. Сулфхемоглобинемията е необратим процес. Тъй като засегнатите червени кръвни клетки

се разрушават в същия период от време като нормалните, не се наблюдава хемолиза и сулфхемоглобинът може да остане в кръвта няколко месеца. Методът за определяне на времето на престой на нормалните червени кръвни клетки в периферната кръв се основава на това свойство на сулфхемоглобина.