الأشكال الفسيولوجية للهيموجلوبين. الأشكال المرضية للهيموجلوبين. محتوى الهيموجلوبين في الدم. مستوى الهيموجلوبين عند الرجال، عند النساء بعد الولادة، عند الأطفال في السنة الأولى من العمر. وحدات قياس الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو صبغة تنفسية في الدم، تشارك في نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، وتؤدي وظائف عازلة وتحافظ على درجة الحموضة. تحتوي على كريات الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء - ينتج جسم الإنسان 200 مليار خلية دم حمراء كل يوم). ويتكون من جزء بروتيني - الجلوبين - وجزء من البورفيريت يحتوي على الحديد - الهيم. وهو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من 4 وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ.

الأشكال الفسيولوجية للهيموجلوبين: 1) أوكسي هيموجلوبين (HbO2) - يتشكل اتحاد الهيموجلوبين مع الأكسجين بشكل رئيسي في الدم الشرياني ويعطيه لونًا قرمزيًا، ويرتبط الأكسجين بذرة الحديد من خلال رابطة تنسيق.2) انخفاض الهيموجلوبين أو ديوكسي هيموجلوبين (HbH) - الهيموجلوبين الذي يعطي الأكسجين للأنسجة.3) كربوكسي هيموغلوبين (HbCO2) - مركب الهيموجلوبين مع ثاني أكسيد الكربون. يتشكل بشكل رئيسي في الدم الوريدي، والذي يكتسب نتيجة لذلك لون الكرز الداكن.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين: 1) الكارهيموجلوبين (HbCO) - يتشكل أثناء التسمم بأول أكسيد الكربون (CO)، بينما يفقد الهيموجلوبين القدرة على ربط الأكسجين.2) الهيموجلوبين المتقابل – يتشكل تحت تأثير النتريت والنترات وبعض الأدوية، ويحدث تحول حديد الحديدوز إلى حديد ثلاثي التكافؤ مع تكوين الهيموجلوبين المتقابل – HbMet.

محتوى الهيموجلوبين في الدمأعلى قليلاً عند الرجال منه عند النساء. عند الأطفال في السنة الأولى من العمر، يلاحظ انخفاض فسيولوجي في تركيز الهيموجلوبين. قد يكون انخفاض محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لزيادة فقدان الهيموجلوبين بسبب أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12، وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي لأنواع مختلفة من الأمراض المزمنة غير الدموية.

وحدات الهيموجلوبينفي مختبر Invitro - g/dal
الوحدات البديلة: جم/لتر
عامل التحويل: جم/لتر × 0.1 ==> جم/دال

زيادة مستويات الهيموجلوبين: الأمراض المصحوبة بزيادة في عدد خلايا الدم الحمراء (كثرة كريات الدم الحمراء الأولية والثانوية). أسباب فسيولوجية لدى سكان الجبال العالية، الطيارين بعد الرحلات الجوية على ارتفاعات عالية، المتسلقين، بعد زيادة النشاط البدني.
سماكة الدم
عيوب القلب الخلقية.
قصور القلب الرئوي.

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

HbР– الهيموجلوبين البدائي، الذي يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، يحدث في الجنين بين 7-12 أسبوع من الحياة،

HbF– الهيموجلوبين الجنيني، الذي يحتوي على سلسلتين 2α و2γ، يظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم ويكون الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر،

HbA– الهيموجلوبين البالغ نسبته 98% ويحتوي على سلسلتين 2α و 2β ويظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين.

HbA 2 - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،

HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتكون من ارتباط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين،

HbCO 2 – الكاربوهيموجلوبين، الذي يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

HbS– هيموجلوبين فقر الدم المنجلي.

ميثب– الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين يحتوي على أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. عادة ما يتشكل هذا الشكل تلقائيا، وفي هذه الحالة تكون القدرة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين.

Hb-CO- كربوكسي هيموجلوبين، يتشكل بوجود أول أكسيد الكربون (CO) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة.

أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، وخاصة مركب السيتوكروم أوكسيديز 4 من السلسلة التنفسية.

HbA1C- الهيموغلوبين الغليكوزيلاتي. يزداد تركيزه مع ارتفاع السكر في الدم المزمن وهو مؤشر فحص جيد لمستويات السكر في الدم على مدى فترة طويلة من الزمن.

الميوجلوبين قادر أيضًا على ربط الأكسجين

الميوجلوبين هو أعزبتتكون سلسلة البولي ببتيد من 153 حمضًا أمينيًا ويبلغ وزنها الجزيئي 17 كيلو دالتون وتشبه في تركيبها سلسلة بيتا من الهيموجلوبين. يتم توطين البروتين في الأنسجة العضلية. الميوجلوبين لديه تقارب أعلىللأكسجين مقارنة بالهيموجلوبين. تحدد هذه الخاصية وظيفة الميوجلوبين - ترسيب الأكسجين في الخلية العضلية واستخدامه فقط مع انخفاض كبير في الضغط الجزئي لـ O 2 في العضلات (حتى 1-2 مم زئبق).

تظهر منحنيات تشبع الأكسجين الفرق بين الميوجلوبين والهيموجلوبين:

يتم تحقيق نفس التشبع بنسبة 50٪ بتركيزات أكسجين مختلفة تمامًا - حوالي 26 ملم زئبق. للهيموجلوبين و 5 ملم زئبق. للميوجلوبين,

عند الضغط الجزئي الفسيولوجي للأكسجين من 26 إلى 40 ملم زئبق. الهيموجلوبين مشبع بنسبة 50-80٪، في حين أن الميوجلوبين ما يقرب من 100٪.

وهكذا يظل الميوجلوبين مؤكسجًا حتى تنخفض كمية الأكسجين في الخلية إلى حدكميات فقط بعد ذلك يبدأ إطلاق الأكسجين للتفاعلات الأيضية.

الهيموجلوبين(يُختصر بـ Hb) هو بروتين معدني يحتوي على الحديد ويحمل الأكسجين ويوجد في خلايا الدم الحمراء للفقاريات.

الهيموجلوبين هو بروتين الدم الرئيسي

الهيموجلوبين هو بروتين يتكون من 4 وحدات فرعية من البروتين تحتوي على الهيم. ترتبط البروتومرات ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية وأيونية كارهة للماء وفقا لمبدأ التكامل. علاوة على ذلك، فإنها تتفاعل بشكل غير تعسفي، ولكن مع منطقة معينة - سطح الاتصال. وهذه العملية محددة للغاية، حيث يحدث الاتصال في وقت واحد في عشرات النقاط وفقًا لمبدأ التكامل. يتم التفاعل عن طريق مجموعات مشحونة بشكل معاكس، ومناطق كارهة للماء، ومخالفات على سطح البروتين.

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

• HbP - الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين ξ و 2 ε، يوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة؛
• HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين α و 2 γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الرئيسي بعد 3 أشهر؛
• HbA - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 β، ويظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80٪ من إجمالي الهيموجلوبين؛
• HbA 2 - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 2٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 δ؛
• HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتشكل عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين في الأوردة الرئوية.
• HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20% من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

• HbS - الهيموجلوبين المنجلي.
• MetHb هو الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين الذي يتضمن أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. عادة ما يتشكل هذا الشكل تلقائيا، وفي هذه الحالة تكون القدرة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين؛
• Hb-CO - كربوكسي هيموغلوبين، يتشكل في وجود أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة. أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، على وجه الخصوص أوكسيديز السيتوكروم، المجمع الرابع من السلسلة التنفسية؛
• نسبة HbA 1C -

الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

هيكل الهيموجلوبين

هيكل الهيموجلوبين أ

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

• HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،
• HbF – الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.
• HbA – الهيموجلوبين البالغ، نسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين،
• HbA 2 – الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،
• HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتشكل عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،
• HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة؛ في الدم الوريدي يشكل 15-20٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

يمكنك أن تسأل أو تترك رأيك.

أنواع الهيموجلوبين وتشخيصها وتفسير نتائج الأبحاث

الهيموجلوبين هو بروتين حيوي للجسم يقوم بعدة وظائف، لكن أهمها هو نقل الأكسجين إلى الأنسجة والخلايا. يمكن أن يؤدي نقص الهيموجلوبين إلى عواقب وخيمة. وهذا البروتين هو الذي يعطي الدم لونه الأحمر الغني بسبب محتوى الحديد فيه. يوجد الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ويتكون من مركبات الحديد والجلوبين (البروتين).

الهيموجلوبين - أنواعه ووظائفه

معنى وأنواع الهيموجلوبين في الدم

يجب أن يكون الهيموجلوبين موجودًا في دم الشخص بكميات كافية حتى تتلقى الأنسجة كمية الأكسجين التي تحتاجها. يحتوي كل جزيء هيموجلوبين على ذرات الحديد التي تربط الأكسجين.

هناك ثلاث وظائف رئيسية للهيموجلوبين:

1. نقل الأكسجين. الوظيفة الأكثر شهرة. يستنشق الإنسان الهواء، وتدخل جزيئات الأكسجين إلى الرئتين، ومن هناك يتم نقلها إلى الخلايا والأنسجة الأخرى. يربط الهيموجلوبين جزيئات الأكسجين وينقلها. إذا تعطلت هذه الوظيفة، يبدأ تجويع الأكسجين، وهو أمر خطير بشكل خاص على الدماغ.
2. نقل ثاني أكسيد الكربون. بالإضافة إلى الأكسجين، يمكن للهيموجلوبين ربط ونقل جزيئات ثاني أكسيد الكربون، وهو أمر مهم أيضًا.
3. الحفاظ على مستوى الرقم الهيدروجيني. ويؤدي تراكم ثاني أكسيد الكربون في الدم إلى تحمضه. من المستحيل السماح بذلك، يجب إزالة جزيئات ثاني أكسيد الكربون باستمرار.

يوجد البروتين في دم الإنسان في عدة أنواع. تتميز الأنواع التالية من الهيموجلوبين:

• أوكسي هيموجلوبين. هذا هو الهيموجلوبين مع جزيئات الأكسجين المرتبطة. يوجد في الدم الشرياني ولهذا لونه قرمزي لامع.
• كربوكسي هيموجلوبين. الهيموجلوبين مع جزيئات ثاني أكسيد الكربون المرتبطة. يتم نقلها إلى الرئتين، حيث يتم التخلص من ثاني أكسيد الكربون ويتم تشبع الهيموجلوبين بالأكسجين مرة أخرى. يتم الاحتفاظ بهذا النوع من البروتين في الدم الوريدي الداكن والأكثر سمكًا.
• الهيموجلوبين السكري. هذا مزيج لا ينفصل من البروتين والجلوكوز. يمكن لهذا النوع من الجلوكوز أن يدور في الدم لفترة طويلة، لذلك يتم استخدامه لتحديد مستويات السكر في الدم.
• الهيموجلوبين الجنيني. يمكن العثور على هذا الهيموجلوبين في دم الجنين أو المولود الجديد في الأسابيع القليلة الأولى من الحياة. هذا هو الهيموجلوبين، وهو أكثر نشاطا من حيث نقل الأكسجين، ولكن يتم تدميره بسرعة تحت تأثير العوامل البيئية.
• الميثيموجلوبين. هذا هو الهيموجلوبين المرتبط بالعوامل الكيميائية المختلفة. قد يشير نموها إلى تسمم الجسم. الروابط بين البروتين والعوامل قوية جدًا. عندما يرتفع مستوى هذا النوع من الهيموجلوبين، ينتهك تشبع الأنسجة بالأكسجين.
• السلفيموجلوبين. ويظهر هذا النوع من البروتين في الدم عند تناول الأدوية المختلفة. محتواه عادة لا يتجاوز 10٪.

تشخيص مستوى الهيموجلوبين

اختبار مستوى الهيموجلوبين: الغرض والتحضير والإجراء

يتم تضمين الهيموجلوبين في اختبار الدم السريري. لذلك، غالبا ما يتم وصف فحص الدم الكامل ويتم تقييم جميع المؤشرات ككل، حتى لو كان الهيموجلوبين فقط هو المهم.

في حالة الاشتباه في مرض السكري، يتم إجراء اختبار منفصل للهيموجلوبين السكري. في هذه الحالة يعاني المريض من زيادة العطش وكثرة التبول ويتعب بسرعة وغالبا ما يعاني من أمراض فيروسية.

وفي كل الأحوال يتم التبرع بالدم في الصباح على معدة فارغة. ومن المستحسن أن تمر 8 ساعات على الأقل بعد الوجبة الأخيرة. عشية التحليل، لا ينصح بممارسة النشاط البدني أو التدخين أو شرب الكحول أو تناول أي أدوية. إذا لم يكن من الممكن إيقاف بعض الأدوية، فيجب عليك إبلاغ طبيبك عن استخدامها. ليس من الضروري الالتزام بنظام غذائي، لكن ينصح بتجنب الأطعمة الدهنية والمقلية، إذ قد تتغير المؤشرات. أثناء الحمل، يتم إجراء اختبار الهيموجلوبين (والمؤشرات الأخرى بشكل عام) بشكل متكرر، مرة كل بضعة أسابيع، وإذا لزم الأمر كل أسبوع.

قد يشك الطبيب في نقص الهيموجلوبين ويطلب إجراء فحص دم للتأكد مما إذا كان المريض يعاني من انخفاض ضغط الدم والتعب والضعف والصداع والدوخة والإغماء وكذلك تساقط الشعر وهشاشة الأظافر.

في المختبرات المختلفة، يتم إجراء اختبارات الدم للهيموجلوبين بشكل مختلف اعتمادًا على المعدات المتاحة. إما أن يتم قياس محتوى الحديد في الهيموجلوبين، أو يتم تقييم تشبع لون محلول الدم.

فيديو مفيد - زيادة الهيموجلوبين السكري.

الطريقة الأكثر شيوعًا المستخدمة لقياس مستويات الهيموجلوبين هي حمض الهيدروكلوريك. هذه الطريقة تسمى طريقة سالي. يتم خلط المادة الناتجة مع الحمض بكمية معينة ثم تعديلها إلى اللون القياسي باستخدام الماء المقطر. يتم تحديد كمية الهيموجلوبين من خلال ربط الحجم الناتج بالمعايير المقبولة. تم استخدام طريقة سالي لفترة طويلة، وهي طويلة إلى حد ما وذاتية، وتعتمد إلى حد كبير على العامل البشري. ومع ذلك، فإن الطب الحديث يجعل من الممكن تحديد مستويات الهيموجلوبين بطرق أكثر دقة وآلية، وذلك باستخدام جهاز يسمى مقياس الدم. هذه الطريقة أسرع، ولكنها يمكن أن تنتج أيضًا اختلافات تصل إلى 3 جرام لكل لتر.

نص التحليل

الهيموجلوبين: القاعدة وأسباب الانحراف

يجب على الطبيب فقط فك نتيجة الاختبار. على الرغم من بساطته الواضحة (فقط اكتشف القاعدة وقارن النتيجة)، فقد تكون هناك اختلافات. بالإضافة إلى ذلك، سيقوم الطبيب بتقييم المؤشرات الأخرى وسيكون قادرًا على تحديد الفحوصات الأخرى التي يجب إجراؤها.

• الرجال لديهم مستوى الهيموجلوبين أعلى من النساء. هو جم / لتر، عند النساء - جم / لتر.
• خلال فترة الحمل، يمكن أن ينخفض ​​الهيموجلوبين إلى 90 جم / لتر بسبب زيادة حجم الدم.
• في طفل صغير القاعدة أعلى من ذلك. إذا كان هذا طفلاً حديث الولادة، فقد يتجاوز الهيموجلوبين لديه 200 جم/لتر. مع التقدم في السن، ينخفض ​​المستوى بسبب انهيار الهيموجلوبين الجنيني.

يتم تحديد الهيموجلوبين السكري حسب المستوى الكلي. عادة لا يزيد عن 6.5%. عند النساء ينخفض ​​الهيموجلوبين أثناء فترة الحيض، ويعتبر هذا أمرا طبيعيا بسبب فقدان كمية معينة من الدم. في هذا الوقت، لا يعتبر مؤشر hg/l انحرافًا. عند فك التشفير، يجب على الطبيب أن يأخذ في الاعتبار العوامل التي تؤثر على مستوى الهيموجلوبين لدى المريض: وهي العمليات والنزيف (الحيض والبواسير وحتى نزيف اللثة).

يعتبر الهيموجلوبين الأقل من جم / لتر منخفضًا.

إذا وصلت هذه العلامة إلى جرام/لتر، فهذا انخفاض خطير في الهيموجلوبين، مما يتطلب دخول المستشفى والمراقبة. مع فقر الدم هذا تعاني جميع أعضاء وأنظمة الجسم. لا يمكن أن تكون أسباب انخفاض مستويات الهيموجلوبين هي النزيف المتنوع فحسب، بل أيضًا أمراض الجهاز التناسلي والالتهابات وأمراض المناعة الذاتية والأمراض الوراثية والسرطان. لذلك، في حالة انخفاض الهيموجلوبين بشكل مزمن، فمن المستحسن إجراء فحص إضافي.

إن زيادة مستوى الهيموجلوبين (المزيد من الهيموجلوبين) ليس علامة جيدة على الإطلاق ولا يشير إلى وجود كمية كافية من الأكسجين في الأنسجة. وهذا أمر طبيعي فقط عند العمل في ظروف لا تحتوي على مستويات كافية من الأكسجين، كما هو الحال عند العمل على ارتفاعات عالية. قد يشير ارتفاع مستوى الهيموجلوبين إلى وجود خلل في الأعضاء الداخلية والسرطان والربو القصبي وأمراض القلب والرئة الخطيرة والسل وما إلى ذلك.

هل لاحظت خطأ؟ حدده واضغط على Ctrl+Enter لإعلامنا بذلك.

تعليقات

فقط مقالتك ساعدتني في التعامل مع انخفاض الهيموجلوبين الذي لاحظته. كل ما قرأته من قبل كان خارج أي نطاق من حيث معرفته. شكرًا لك!

أضف تعليق إلغاء الرد

استمرارا للمقال

نحن على وسائل التواصل الاجتماعي الشبكات

تعليقات

• المنحة - 25/09/2017
• تاتيانا - 25/09/2017
• إيلونا - 24/09/2017
• لارا - 22/09/2017
• تاتيانا - 22.09.2017
• ميلة – 21/09/2017

موضوعات الأسئلة

يحلل

الموجات فوق الصوتية/التصوير بالرنين المغناطيسي

فيسبوك

أسئلة وأجوبة جديدة

حقوق الطبع والنشر © 2017 · Diagnozlab.com | كل الحقوق محفوظة. موسكو، ش. تروفيموفا، 33 | اتصالات | خريطة الموقع

محتوى هذه الصفحة مخصص للأغراض التعليمية والإعلامية فقط ولا يمكن أن يشكل عرضًا عامًا، وهو ما تحدده المادة. رقم 437 من القانون المدني للاتحاد الروسي. المعلومات المقدمة هي لأغراض إعلامية فقط ولا تحل محل الفحص واستشارة الطبيب. هناك موانع وآثار جانبية محتملة، استشارة أخصائي

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

حتى الآن، من المعروف أن أكثر من 200 شكل من أشكال الهيموجلوبين المرضي، تختلف عن الأشكال الطبيعية في بنية سلسلة عديد الببتيد الجلوبين، عندما يتم استبدال واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية بأخرى أو يكون مفقودًا.

الاضطراب الوراثي الأكثر شيوعًا هو اعتلال الهيموجلوبين S (فقر الدم المنجلي)، والذي يمكن تأكيده عن طريق اختبارات المنجل (انظر 3.3.2). دراسة الهيموجلوبين المرضي تشمل المشتقات المرضية للهيموجلوبين ما يلي:

كربوكسي هيموجلوبين(HbCO)- يتكون عندما يتحد الهيموجلوبين مع أول أكسيد الكربون (CO). هذه العملية ممكنة بنسبة 2-4% في الظروف العادية. يتشكل ثاني أكسيد الكربون عادة أثناء تحلل الهيموجلوبين، عندما يتكون فيردوجلوبين، أثناء انقسام جسر الميثين. مجموعة CH (مجموعة الميثين) لا تضيع، بل تتحول إلى CO. يمكن لثاني أكسيد الكربون تنشيط إنزيم جوانيلات الحلقي، مما يسبب أحداثًا لاحقة في الخلية المستهدفة. كاربوكسي هيموجلوبين مركب قوي، ضعيف التفكك، غير قادر على ربط الأكسجين. بالإضافة إلى ذلك، في وجود كربوكسي هيموجلوبين، يتم إعاقة إزالة الأكسجين من الهيموجلوبين المؤكسج (تأثير هولدن). عندما يكون تركيز أول أكسيد الكربون في الهواء المستنشق حوالي 0.1%، فإن 50% من الهيموجلوبين يرتبط به في 1/130 من الثانية (الهيموجلوبين لديه ألفة أعلى لأول أكسيد الكربون مقارنة بالأكسجين). هناك ثلاث درجات من التسمم بأول أكسيد الكربون. الأول يتجلى في الصداع الشديد وضيق التنفس والغثيان. والثاني، بالإضافة إلى مظاهر الأول، يتميز بالإضافة إلى ذلك بضعف العضلات ووجود بقع قرمزية على الوجه. الدرجة الثالثة - غيبوبة (وجه قرمزي مشرق، زرقة الأطراف، درجة الحرارة 38-40C، المضبوطات). هناك أشكال غير نمطية - مداهم، عندما ينخفض ​​​​ضغط الدم بشكل حاد، شحوب (الاختناق الأبيض). التسمم المزمن بأول أكسيد الكربون ممكن. إذا ارتبط حوالي 70% من الهيموجلوبين بأول أكسيد الكربون، يموت الجسم بسبب نقص الأكسجة. الدم له لون أرجواني ("لون عصير عنب الثور"). طيف امتصاص كربوكسي هيموغلوبين يشبه إلى حد كبير طيف امتصاص أوكسي هيموغلوبين - خطان رفيعان داكنان في الجزء الأصفر والأخضر من الطيف، لكنهما منزاحان بعض الشيء نحو النهاية البنفسجية. للتعرف بشكل أكثر دقة على الأوكسي هيموغلوبين والكربوكسي هيموغلوبين، يجب إضافة كاشف ستوكس (محلول الأمونيا من حديد الطرطريك) إلى محلول الاختبار. نظرًا لأن هذا الكاشف هو عامل اختزال قوي، فعند إضافته إلى محلول الأوكسي هيموجلوبين، يتم اختزال الأخير إلى الهيموجلوبين، الذي يكون طيف الامتصاص له خطًا داكنًا واحدًا. لا يتغير طيف امتصاص كربوكسي هيموجلوبين عند إضافة كاشف ستوكس، لأن ليس له أي تأثير على هذا الاتصال. يتم استخدامه في ممارسة الطب الشرعي لتشخيص الفرق بين الوفاة الناجمة عن الاختناق الميكانيكي (الاختناق) والتسمم بأول أكسيد الكربون.

الميثيموجلوبين(HbOH)– يمكن أن يتكون في الظروف العادية (1-2%) أثناء الاستفادة من أكسيد النيتريك. في ظل الظروف الفسيولوجية، لا يشارك الميثيموغلوبين في استخدام أكسيد النيتريك فحسب، بل إنه قادر أيضًا على ربط السيانيد، وإعادة تنشيط إنزيمات الجهاز التنفسي. تتشكل السيانيدات باستمرار في ظل ظروف فسيولوجية (نتيجة لتفاعل الألدهيدات والكيتونات وأحماض ألفا هيدروكسي مع السيانهيدرين، وكذلك نتيجة لاستقلاب النتريل). كما يشارك إنزيم الرودوناز (الكبد والكلى والغدد الكظرية) في التخلص من السيانيد. يحفز هذا الإنزيم إضافة سيانيد الكبريت، مما يؤدي إلى تكوين الثيوسيانات - مواد أقل سمية بمقدار 200 مرة. الميثيموغلوبين قادر على ربط كبريتيد الهيدروجين وأزيت الصوديوم والثيوسيانات وفلوريد الصوديوم والفورمات وحمض الزرنيخ والسموم الأخرى. ويشارك الميثيموغلوبين في التخلص من بيروكسيد الهيدروجين الزائد، حيث يدمره إلى ماء وأكسجين ذري ويحوله إلى أوكسي هيموغلوبين. عادة، لا يتراكم الميثيموغلوبين في خلايا الدم الحمراء، وذلك لأنه لديهم نظام لاستعادته - إنزيمي (NADP reductase، أو diaphorase - 75٪)، غير إنزيمي (فيتامين C - 12-16٪ وانخفاض GLT - 9-12٪).

إنها عملية كثيفة العمالة ويتم إجراؤها في مختبرات متخصصة.

المعايير البيوكيميائية لتشخيص فقر الدم

وهي تشمل: UAC (Nb، Er، Cv. p.، reticul.)، MSN، MCNS، المصل. الحديد، PVSS، LVSS، مستوى الفيريتين. يكشف اختبار الدم عن انخفاض في مستوى HB وانخفاض في تركيز HB في Er. يتم تقليل عدد Ers إلى حد أقل.

رئيسيالعلامة الدموية للمؤسسة الدولية للتنمية حادة ناقص الصباغ: لون ص.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА دائما ناقص الصباغعلى الرغم من أنه ليس كل فقر الدم الناقص الصباغ هو نقص الحديد.

تم الكشف عن كثرة الكريات الصغيرة (قطر Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

مع المؤسسة الدولية للتنمية فإنه يتناقص متوسط ​​تركيز الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء(MCNS). يعكس هذا المؤشر درجة تشبع كريات الدم الحمراء بالهيموجلوبين وتساوي 30-38٪ في N. هذا هو تركيز Hb بالجرام لكل 100 مل من الدم.

متوسط ​​نسبة الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء(MSN) هو مؤشر يعكس المحتوى المطلق لـ HB في كريات الدم الحمراء الواحدة (في N يساوي بيكوجرام (pg)). وهذا المؤشر مستقر نسبيا ولا يتغير بشكل كبير مع المؤسسة الدولية للتنمية.

فهي حاسمة في تشخيص IDA. وتشمل هذه: مستوى الحديد في الدم، THC، LVSS، معامل تشبع الترانسفيرين بالحديد. ولدراسة هذه المؤشرات، يتم أخذ الدم في أنابيب اختبار خاصة، وغسله مرتين بالماء المقطر. يجب ألا يتلقى المريض مكملات الحديد قبل 5 أيام من الدراسة.

مصل الحديد هو كمية الحديد غير الهيم الموجود في المصل (ترانسفيرين الحديد، الفيريتين). في N – 40.6-62.5 ميكرومول/لتر. LVSS هو الفرق بين PVSS ومستوى الحديد في الدم (يجب أن يكون N على الأقل 47 ميكرومول/لتر).

معامل تشبع الترانسفيرينيعكس الثقل النوعي للمصل Fe من THC. في N لا تقل عن 17%.

في المرضى الذين يعانون من IDA، هناك انخفاض في مستوى الحديد في الدم، وزيادة في CVSS وLVSS، وانخفاض في معامل تشبع الترانسفيرين بالحديد.

نظرًا لاستنفاد احتياطيات الحديد في IDA، هناك انخفاض في مستويات المصل. فيريتين (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

يمكن أيضًا تقدير احتياطيات الحديد باستخدام com.desferalovaعينات. بعد إعطاء IM أو IV، يتم إفراز 0.6-1.3 مجم/يوم من الحديد في البول عادةً، ومع IDA، تنخفض كمية الحديد المفرزة إلى 0.4-0.2 مجم/يوم.

في نخاع العظم، لوحظ تضخم الكريات الحمر مع انخفاض في عدد الأرومات الحديدي.

الهيموجلوبين. محتوى الهيموجلوبين في الدم، مستواه، قياس الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو صبغة تنفسية في الدم، تشارك في نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، وتؤدي وظائف عازلة وتحافظ على درجة الحموضة. تحتوي على كريات الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء - ينتج جسم الإنسان 200 مليار خلية دم حمراء كل يوم). ويتكون من جزء بروتيني - الجلوبين - وجزء من البورفيريت يحتوي على الحديد - الهيم. وهو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من 4 وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ.

محتوى الهيموجلوبين في دم الرجال أعلى قليلاً من محتوى النساء. عند الأطفال في السنة الأولى من العمر، يلاحظ انخفاض فسيولوجي في تركيز الهيموجلوبين. قد يكون انخفاض محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لزيادة فقدان الهيموجلوبين بسبب أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12، وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي لأنواع مختلفة من الأمراض المزمنة غير الدموية.

الوحدات البديلة: جم/لتر

عامل التحويل: جم/لتر × 0.1 ==> جم/دال

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

الهيموجلوبين هو بروتين الدم الرئيسي

الهيموجلوبين هو جزء من مجموعة بروتينات الهيموبروتينات، والتي هي في حد ذاتها نوع فرعي من البروتينات الكرومية وتنقسم إلى بروتينات غير إنزيمية (الهيموجلوبين، الميوجلوبين) والإنزيمات (السيتوكروم، الكاتلاز، البيروكسيديز). الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

الهيموجلوبين هو بروتين يتكون من 4 وحدات فرعية من البروتين تحتوي على الهيم. ترتبط البروتومرات ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية وأيونية كارهة للماء وفقا لمبدأ التكامل. علاوة على ذلك، فإنها تتفاعل بشكل غير تعسفي، ولكن مع منطقة معينة - سطح الاتصال. وهذه العملية محددة للغاية، حيث يحدث الاتصال في وقت واحد في عشرات النقاط وفقًا لمبدأ التكامل. يتم التفاعل عن طريق مجموعات مشحونة بشكل معاكس، ومناطق كارهة للماء، ومخالفات على سطح البروتين.

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

· HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويحدث في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،

· HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و 2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.

· HbA – الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين.

· HbA 2 - الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،

· HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتكون من ارتباط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،

· HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، الذي يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20% من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

HbS - هيموجلوبين الخلية المنجلية.

MetHb هو الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين الذي يتضمن أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. عادة ما يتشكل هذا الشكل تلقائيا، وفي هذه الحالة تكون القدرة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين.

Hb-CO - كربوكسي هيموغلوبين، يتشكل في وجود أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة.

أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، وخاصة مركب السيتوكروم أوكسيديز 4 من السلسلة التنفسية.

HbA 1C - الهيموجلوبين الغليكوزيلاتي. يزداد تركيزه مع ارتفاع السكر في الدم المزمن وهو مؤشر فحص جيد لمستويات السكر في الدم على مدى فترة طويلة من الزمن.

الميوجلوبين قادر أيضًا على ربط الأكسجين

الميوجلوبين عبارة عن سلسلة بولي ببتيد واحدة، تتكون من 153 حمضًا أمينيًا بوزن جزيئي قدره 17 كيلو دالتون، وهي تشبه من الناحية الهيكلية سلسلة بيتا من الهيموجلوبين. يتم توطين البروتين في الأنسجة العضلية. الميوجلوبين لديه تقارب أعلى للأكسجين مقارنة بالهيموجلوبين. تحدد هذه الخاصية وظيفة الميوجلوبين - ترسيب الأكسجين في الخلية العضلية واستخدامه فقط مع انخفاض كبير في الضغط الجزئي لـ O 2 في العضلات (حتى 1-2 مم زئبق).

توضح منحنيات تشبع الأكسجين الاختلافات بين الميوجلوبين والهيموجلوبين:

· يتم تحقيق نفس التشبع بنسبة 50% عند تركيزات مختلفة تمامًا من الأكسجين - حوالي 26 ملم زئبقي. للهيموجلوبين و 5 ملم زئبق. للميوجلوبين,

· عند ضغط جزئي فسيولوجي للأكسجين من 26 إلى 40 ملم زئبق. الهيموجلوبين مشبع بنسبة 50-80٪، في حين أن الميوجلوبين ما يقرب من 100٪.

وهكذا، يظل الميوجلوبين مؤكسجًا حتى تنخفض كمية الأكسجين في الخلية إلى مستويات قصوى. فقط بعد ذلك يبدأ إطلاق الأكسجين للتفاعلات الأيضية.

الهيموجلوبين

الهيموجلوبين هو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من أربع وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ. هناك الأشكال الفسيولوجية التالية للهيموجلوبين:

أوكسي هيموغلوبين (H b O 2) - مركب الهيموجلوبين مع الأكسجين يتشكل بشكل رئيسي في الدم الشرياني ويعطيه لونًا قرمزيًا (يرتبط الأكسجين بذرة الحديد من خلال رابطة التنسيق) ؛

الهيموجلوبين المنخفض، أو ديوكسي هيموجلوبين (H b H)، هو الهيموجلوبين الذي يعطي الأكسجين للأنسجة؛

Carboxyhemoglobin (H bC O 2) - مركب الهيموجلوبين مع ثاني أكسيد الكربون يتشكل بشكل رئيسي في الدم الوريدي، ونتيجة لذلك يكتسب الدم لون الكرز الداكن.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين:

يتكون الكاربوهيموجلوبين (H bC O) أثناء التسمم بأول أكسيد الكربون (CO)، بينما يفقد الهيموجلوبين قدرته على دمج الأكسجين؛

يتشكل الميثيموغلوبين تحت تأثير النتريت والنترات وبعض الأدوية (يخضع الحديدوز للتحول إلى الحديديك مع تكوين الميثيموغلوبين - HbMet).

تحدد طريقة السيانميثيموجلوبين القياسية جميع أشكال الهيموجلوبين دون التمايز بينها.

يحدث انخفاض في محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لفقد الهيموجلوبين أثناء أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12 وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي للأمراض الجسدية المزمنة.

وحدات القياس: جرام لكل لتر (جم/لتر).

القيم المرجعية: انظر الجدول. 2-2.

الجدول 2-2. القيم الطبيعية لمحتوى الهيموجلوبين

يزداد محتوى الهيموجلوبين في الأمراض المصحوبة بزيادة في عدد خلايا الدم الحمراء (كثرة كريات الدم الحمراء الأولية والثانوية)، وتركيز الدم، وعيوب القلب الخلقية، وفشل القلب الرئوي، وكذلك لأسباب فسيولوجية (في سكان الجبال العالية، والطيارين بعد ارتفاع - رحلات الارتفاع، المتسلقون بعد زيادة النشاط البدني).

ويلاحظ انخفاض محتوى الهيموجلوبين في فقر الدم من مسببات مختلفة (الأعراض الرئيسية).

• هل أنت هنا:
• بيت
• علم الأعصاب
• التشخيص المختبري
• الهيموجلوبين

علم الأعصاب

مقالات محدثة عن علم الأعصاب

© 2018 جميع أسرار الطب على موقع MedSecret.net

أنواع الهيموجلوبين ومركباته وأهميتها الفسيولوجية

هناك ثلاثة أنواع من الهيموجلوبين. في البداية، يحتوي الجنين على الهيموجلوبين البدائي (HbP) - لمدة تصل إلى 4-5 أشهر. الحياة داخل الرحم، ثم يبدأ ظهور الهيموجلوبين الجنيني (HbF)، والذي تزداد كميته حتى 6-7 أشهر. الحياة داخل الرحم. من هذه الفترة هناك زيادة في الهيموجلوبين أ (للبالغين) والتي تصل قيمتها القصوى إلى 9 أشهر. الحياة داخل الرحم (90٪). تعد كمية الهيموجلوبين الجنيني عند الولادة إحدى علامات فترة الحمل الكاملة: فكلما ارتفع مستوى HbF، قلت فترة ولادة الطفل. تجدر الإشارة إلى أن HbF في وجود 2,3 ثنائي فسفوغليسيرات (DPG هو منتج أيضي لغشاء كرات الدم الحمراء أثناء نقص الأكسجين) لا يغير تقاربه للأكسجين، على عكس HbA، الذي يتناقص تقاربه للأكسجين.

تختلف أنواع Hb عن بعضها البعض في درجة الألفة الكيميائية لـ O2. وهكذا، فإن HbF في ظل الظروف الفسيولوجية لديه تقارب أعلى لـ O2 من HbA. هذه الميزة الأكثر أهمية لـ HbF تخلق الظروف المثالية لنقل الأكسجين عن طريق دم الجنين.

الهيموجلوبين هو صبغة دم دورها نقل الأكسجين إلى الأعضاء والأنسجة، ونقل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين، بالإضافة إلى ذلك، فهو مخزن مؤقت داخل الخلايا يحافظ على درجة الحموضة المثالية لعملية التمثيل الغذائي. يوجد الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ويشكل 90% من كتلتها الجافة. خارج خلايا الدم الحمراء، لا يمكن اكتشاف الهيموجلوبين عمليا.

كيميائيا، ينتمي الهيموجلوبين إلى مجموعة البروتينات الكروموبروتينية. وتسمى مجموعته الاصطناعية، بما في ذلك الحديد، الهيم، ويسمى المكون البروتيني فيه الجلوبين. يحتوي جزيء الهيموجلوبين على 4 هيم و1 جلوبين.

تشمل الهيموجلوبين الفسيولوجية HbA (الهيموجلوبين البالغ) وHbF (الهيموجلوبين الجنيني، الذي يشكل الجزء الأكبر من الهيموجلوبين الجنيني ويختفي تمامًا تقريبًا بحلول السنة الثانية من حياة الطفل). أثبتت الدراسات الكهربية الحديثة وجود نوعين على الأقل من الهيموجلوبين الطبيعي A: A1 (رئيسي) وA2 (بطيء). الجزء الأكبر من الهيموجلوبين البالغ (96-99٪) هو HbAl، ولا يتجاوز محتوى الأجزاء الأخرى (A2 F) 1 - 4٪. يتميز كل نوع من أنواع الهيموجلوبين، أو بالأحرى جزء الجلوبين الخاص به، بـ "صيغة البولي ببتيد" الخاصة به. وبالتالي، تم تعيين HbAl على أنه ά2 β2، أي أنه يتكون من سلسلتين ά وسلسلتين β (إجمالي 574 من بقايا الأحماض الأمينية مرتبة بترتيب محدد بدقة). الأنواع الأخرى من الهيموجلوبين الطبيعي - F، A2 - لها سلسلة ببتيد مشتركة مع HbAl، ولكنها تختلف في بنية سلسلة البولي ببتيد الثانية (على سبيل المثال، الصيغة الهيكلية لـ HbF هي ά2γ2).

بالإضافة إلى الهيموجلوبين الفسيولوجي، هناك العديد من أنواع الهيموجلوبين المرضية. ينشأ الهيموجلوبين المرضي نتيجة خلل خلقي وراثي في ​​تكوين الهيموجلوبين.

في خلايا الدم الحمراء في الدم، يكون الهيموجلوبين في حالة تفاعل عكسي مستمر. هو

يربط جزيء الأكسجين (في الشعيرات الدموية الرئوية)، ثم يطلقه (في الشعيرات الدموية في الأنسجة).

تشمل المركبات الرئيسية للهيموجلوبين ما يلي: HHb - الهيموجلوبين المخفض وHbCO2 - مركب يحتوي على ثاني أكسيد الكربون (الكربوهيموجلوبين). توجد بشكل رئيسي في الدم الوريدي وتعطيه لون الكرز الداكن.

يوجد HbO2 - أوكسي هيموجلوبين - بشكل رئيسي في الدم الشرياني، مما يمنحه اللون القرمزي. HbO2 مركب غير مستقر للغاية، ويتم تحديد تركيزه من خلال الضغط الجزئي لـ O2 (pO2): كلما زاد pO2، زاد تكوين HbO2 والعكس صحيح. جميع مركبات الهيموجلوبين المذكورة أعلاه هي فسيولوجية.

يرتبط الهيموجلوبين في الدم الوريدي مع انخفاض الضغط الجزئي للأكسجين بجزيء واحد من الماء. يسمى هذا الهيموجلوبين بالهيموجلوبين المخفض (المخفض). في الدم الشرياني مع ارتفاع الضغط الجزئي للأكسجين، يتحد الهيموجلوبين مع جزيء واحد من الأكسجين ويسمى أوكسي هيموجلوبين. من خلال تحويل أوكسي هيموجلوبين بشكل مستمر إلى هيموجلوبين مخفض والعودة، يتم نقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. إن إدراك ثاني أكسيد الكربون في الشعيرات الدموية في الأنسجة وإيصاله إلى الرئتين هو أيضًا وظيفة للهيموجلوبين. في الأنسجة، يتحول أوكسي هيموغلوبين، الذي يتخلى عن الأكسجين، إلى هيموغلوبين مخفض. إن الخواص الحمضية للهيموجلوبين المنخفض أضعف بـ 70 مرة من خواص الأوكسيهيموجلوبين، لذا فإن تكافؤاته الحرة تربط ثاني أكسيد الكربون. وهكذا، يتم توصيل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين باستخدام الهيموجلوبين. في الرئتين، يتلامس الأوكسي هيموغلوبين الناتج، بسبب خصائصه الحمضية العالية، مع التكافؤ القلوي للكاربوهيموغلوبين، مما يؤدي إلى إزاحة ثاني أكسيد الكربون. وبما أن الوظيفة الرئيسية للهيموجلوبين هي تزويد الأنسجة بالأكسجين، فإن نقص الأكسجة في الأنسجة يتطور في جميع الحالات مصحوبًا بانخفاض في تركيز الهيموجلوبين في الدم، أو مع تغيرات نوعية فيه.

ومع ذلك، هناك أيضًا أشكال مرضية للهيموجلوبين.

الهيموجلوبين لديه القدرة على الدخول في مركبات منفصلة ليس فقط مع الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، ولكن أيضًا مع الغازات الأخرى. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل كربوكسي هيموغلوبين وهيموغلوبين أوكسينيتروجين وسلفهيموغلوبين.

ينفصل الكربوكسي هيموغلوبين (أوكسي كربون) بشكل أبطأ بعدة مئات المرات من الأوكسي هيموجلوبين، لذا فإن تركيز صغير (0.07%) من أول أكسيد الكربون (CO) في الهواء، يربط حوالي 50% من الهيموجلوبين الموجود في الجسم ويحرمه من القدرة على الحمل. الأكسجين، قاتل. يعتبر كربوكسي هيموغلوبين (HbCO) مركبًا قويًا جدًا مع أول أكسيد الكربون، وذلك بسبب الخواص الكيميائية لأول أكسيد الكربون بالنسبة إلى Hb. اتضح أن تقاربه لـ Hb أكبر بعدة مرات من تقارب O2 لـ Hb. ولذلك، مع زيادة طفيفة في تركيز ثاني أكسيد الكربون في البيئة، يتم تشكيل كمية كبيرة جدًا من HbCO. إذا كان هناك الكثير من H2CO في الجسم، يحدث مجاعة الأكسجين. في الواقع، يوجد الكثير من O2 في الدم، لكن خلايا الأنسجة لا تستقبله، لأنه HbCO مركب قوي يحتوي على O2.

الميثيموجلوبين هو مركب الهيموجلوبين مع الأكسجين أكثر استقرارًا من أوكسي هيموجلوبين، وينتج عن التسمم ببعض الأدوية - الفيناسيتين، أنتيبيرين، السلفوناميدات. في هذه الحالة، يتحول الحديد ثنائي التكافؤ من المجموعة الاصطناعية، المؤكسد، إلى حديد ثلاثي التكافؤ. الميثيموغلوبين (MetHb) هو شكل مؤكسد من Hb الذي يعطي الدم اللون البني. يتشكل MetHb عندما يتعرض Hb لأي عوامل مؤكسدة: النترات، البيروكسيدات، برمنجنات البوتاسيوم، ملح الدم الأحمر، إلخ. وهذا مركب مستقر لأن الحديد من الشكل الحديدي (Fe++) يذهب إلى الشكل الحديدي (Fe+++)، الذي يربط O2 بشكل لا رجعة فيه. عندما تتشكل كميات كبيرة من MetHb في الجسم، يحدث نقص الأكسجين (نقص الأكسجة) أيضًا.

يوجد السلفهيموجلوبين في بعض الأحيان في الدم عند استخدام الأدوية (السلفوناميدات). نادرا ما يتجاوز محتوى السلفيموجلوبين 10٪. سلفهيموغلوبينية الدم هي عملية لا رجعة فيها. منذ أن تتأثر خلايا الدم الحمراء

يتم تدميرها في نفس الإطار الزمني كالطبيعي، ولا يتم ملاحظة انحلال الدم ويمكن أن يبقى السلفيموجلوبين في الدم لعدة أشهر. تعتمد طريقة تحديد وقت بقاء خلايا الدم الحمراء الطبيعية في الدم المحيطي على خاصية السلفيموغلوبين.

غالبًا ما يتم الحديث عن الهيموجلوبين (HB) دون معرفة ذلك، ولكن فقط الشك في أهميته في جسم الإنسان. فقر الدم، المعروف شعبيا بفقر الدم، أو الدم الكثيف جدا، عادة ما يرتبط بتغيرات في قيم صبغة الدم الحمراء. وفي الوقت نفسه، فإن نطاق مهام الهيموجلوبين واسع جدًا وتقلباته في اتجاه أو آخر يمكن أن تسبب مشاكل صحية خطيرة.

في أغلب الأحيان، يرتبط انخفاض مستويات الهيموجلوبين بتطور فقر الدم الناجم عن نقص الحديد، وغالبًا ما يحدث عند المراهقين والفتيات الصغيرات وأثناء الحمل، لذا فإن التركيز الرئيسي في هذه المقالة سيكون على ما هو أكثر إثارة للاهتمام ومفهومًا للمريض ، لأن المريض لن يشارك بشكل مستقل في أي شكل حاد من أشكال فقر الدم الانحلالي.

أربعة هيمز + جلوبين

جزيء الهيموجلوبين عبارة عن بروتين معقد (بروتين كروموبروتين) يتكون من أربعة هيمز وبروتين الجلوبين. الهيم، الذي يحتوي على الحديد الحديدي (Fe2+) في مركزه، هو المسؤول عن ربط الأكسجين في الرئتين. يتحد مع الأكسجين ويتحول إلى أوكسي هيموجلوبين (HHbO2)، ويقوم على الفور بتوصيل المكون الضروري للتنفس إلى الأنسجة، ومن هناك يأخذ ثاني أكسيد الكربون، مكونًا كاربوهيموجلوبين (HHbCO2)، لنقله إلى الرئتين. أوكسي هيموجلوبين وكربوهيموجلوبين من مركبات الهيموجلوبين الفسيولوجية.

تشمل المسؤوليات الوظيفية لصبغة الدم الحمراء في جسم الإنسان أيضًا المشاركة في تنظيم التوازن الحمضي القاعدي، لأنها واحدة من أربعة أنظمة عازلة تحافظ على درجة حموضة ثابتة للبيئة الداخلية عند مستوى 7.36 - 7.4.

بالإضافة إلى ذلك، فإن الهيموجلوبين موضعه داخل خلايا الدم الحمراء، وينظم لزوجة الدم، ويمنع إطلاق الماء من الأنسجة، وبالتالي يقلل من الضغط الجرمي، ويمنع أيضًا الاستهلاك غير المصرح به للهيموجلوبين عندما يمر الدم عبر الكلى.

يتم تصنيع الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء، أو بالأحرى، في نخاع العظم، عندما تكون لا تزال في المرحلة النووية (كرات الدم الحمراء والأرومات الطبيعية).

قدرات الهيموجلوبين "الضارة".

حتى أفضل من الأكسجين، يرتبط الهيموجلوبين بأول أكسيد الكربون (CO)، ويتحول إلى كربوكسي هيموجلوبين (HHbCO)، وهو مركب قوي جدًا يقلل بشكل كبير من القدرات الفسيولوجية لصبغة الدم الحمراء. يعلم الجميع مدى خطورة بقاء الشخص في غرفة مليئة بأول أكسيد الكربون. ويكفي استنشاق 0.1% فقط من ثاني أكسيد الكربون مع الهواء، بحيث يتحد معه 80% من خضاب الدم ويشكل رابطة قوية تؤدي إلى موت الجسم. تجدر الإشارة إلى أن المدخنين يتعرضون باستمرار للخطر في هذا الصدد، في دمهم، يكون محتوى كربوكسي هيموغلوبين أعلى بثلاث مرات من المعدل الطبيعي (N - ما يصل إلى 1٪)، وبعد نفخة عميقة - 10 مرات.

من الحالات الخطيرة جدًا لجزيء الهيموجلوبين استبدال الحديد ثنائي التكافؤ في الهيم (Fe2+) بالحديد ثلاثي التكافؤ (Fe3+) بتكوين شكل خطير على الصحة - الميثيموجلوبين. يمنع الميثيموغلوبين بشكل حاد نقل الأكسجين إلى الأعضاء، مما يخلق ظروفا غير مقبولة للحياة الطبيعية. يحدث ميتهيموغلوبينية الدم نتيجة التسمم ببعض المواد الكيميائية أو يكون موجودًا كمرض وراثي. قد يكون مرتبطًا بانتقال الجين السائد المعيب أو بسبب الوراثة المتنحية لشكل خاص من الاعتلال الإنزيمي (انخفاض نشاط الإنزيم القادر على استعادة الميتهب إلى الهيموجلوبين الطبيعي).

يمكن أن يصبح مثل هذا البروتين المعقد الضروري والرائع من جميع النواحي مثل الهيموجلوبين الموضعي في خلايا الدم الحمراء مادة خطيرة للغاية إذا تم إطلاقه في البلازما لسبب ما. ثم يصبح شديد السمية، مما يسبب تجويع الأكسجين في الأنسجة (نقص الأكسجة) وتسمم الجسم بمنتجاته المتحللة (البيليروبين والحديد). بالإضافة إلى ذلك، فإن جزيئات Hb الكبيرة، التي لم يتم تدميرها وتستمر في الدوران في الدم، تدخل الأنابيب الكلوية وتغلقها وبالتالي تساهم في تطور إصابة الكلى الحادة (الفشل الكلوي الحاد).

مثل هذه الظواهر، كقاعدة عامة، تصاحب الحالات المرضية الشديدة المرتبطة باضطرابات في نظام الدم:

• متلازمة مدينة دبي للإنترنت.
• صدمة نزفية؛
• فقر الدم الانحلالي الخلقي والمكتسب. (الخلية المنجلية، الثلاسيميا، المناعة الذاتية، السامة، مرض موشكوفيتش، إلخ)؛
• نقل الدم غير المتوافق مع مستضدات كريات الدم الحمراء الجماعية (AB0، Rh).

تسمى الاضطرابات في البنية الهيكلية للهيموجلوبين في الطب باسم اعتلالات الهيموجلوبين. هذه مجموعة من أمراض الدم الوراثية التي تشمل حالات مرضية معروفة مثل فقر الدم المنجلي والثلاسيميا.

حدود القيم العادية

حسنًا، ربما لا تحتاج إلى وصف معدل الهيموجلوبين. هذا أحد المؤشرات، القيم الطبيعية التي سيذكرها معظم الناس دون تردد. ومع ذلك، نود أن نذكرك أن القاعدة عند النساء تختلف قليلاً عن تلك الموجودة عند الرجال، وهو أمر مفهوم من الناحية الفسيولوجية، لأن الجنس الأنثوي يفقد كمية معينة من الدم كل شهر، وفي نفس الوقت يفقد الحديد. والبروتين.

بالإضافة إلى ذلك، لا يمكن أن يبقى مستوى الهيموجلوبين دون تغيير أثناء الحمل، وعلى الرغم من أن أنسجة الجنين يتم تزويدها بشكل أساسي بالأكسجين عن طريق الهيموجلوبين الجنيني (HbF)، إلا أن مستواه لدى الأم ينخفض ​​أيضًا قليلاً (!). يحدث هذا لأن حجم البلازما يزداد أثناء الحمل ويخفف الدم (بما يتناسب مع انخفاض خلايا الدم الحمراء). وفي الوقت نفسه، تعتبر مثل هذه الظاهرة حالة فسيولوجية، لذلك لا يمكن الحديث عن أي انخفاض كبير في مستويات الهيموجلوبين كالمعتاد. وبالتالي يتم أخذ القيم التالية للهيموجلوبين الطبيعي حسب الجنس والعمر:

1. في النساء من 115 إلى 145 جم / لتر (أثناء الحمل من 110 جم / لتر)؛
2. عند الرجال: من 130 إلى 160 جم/لتر؛
3. عند الأطفال، يكون محتوى الهيموجلوبين طبيعيًا، كما هو الحال عند البالغين: قبل الولادة، يبدأ تصنيع HbA، والذي بحلول عام الحياة يحل عمليًا محل الهيموجلوبين الجنيني الذي خدم الطفل أثناء النمو داخل الرحم.

عند النظر في الهيموجلوبين، لا يمكن تجاهل المؤشرات الأخرى التي تشير إلى ما إذا كان الهيموجلوبين يملأ خلايا الدم الحمراء بشكل كافٍ، أو ما إذا كانت تدور بخفة، بدون خضاب الدم.

يمكن أن يحتوي مؤشر اللون (CI)، الذي يشير إلى درجة التشبع، على القيم التالية:

• 0.8 – 1.0 (خلايا الدم الحمراء طبيعية اللون – لا توجد مشكلة)؛
• أقل من 0.8 (نقص الصباغ - فقر الدم) ؛
• أكثر من 1.0 (فرط اللون، السبب؟).

بالإضافة إلى ذلك، يمكن الإشارة إلى تشبع خلايا الدم الحمراء بالصبغة من خلال معيار مثل SGE (متوسط ​​محتوى Hb في خلية دم حمراء واحدة، والذي عند فحصه في محلل تلقائي يُشار إليه بـ MCH)، يتراوح معياره من 27 إلى 31 بيكوغرام .

ومع ذلك، يقوم محلل أمراض الدم أيضًا بحساب المعلمات الأخرى التي تعكس حالة الدم الأحمر (الهيماتوكريت، متوسط ​​محتوى الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء، متوسط ​​حجم كريات الدم الحمراء، مؤشر عدم تجانسها، وما إلى ذلك).

لماذا يتغير مستوى الهيموجلوبين؟

تعتمد مستويات الهيموجلوبين إلى حد ما على:

1. الموسم (ينخفض ​​في الخريف، ربما لأن الناس يحصدون ويفضلون الأطعمة النباتية)،
2. النظام الغذائي: النباتيون لديهم نسبة أقل من خضاب الدم.
3. المناخ والتضاريس (حيث يكون هناك القليل من الشمس، يكون فقر الدم أكثر شيوعًا، وفي المناطق الجبلية العالية يرتفع الهيموجلوبين)؛
4. نمط الحياة (الرياضة النشطة والعمل البدني المكثف لفترة طويلة يزيد من الهيموجلوبين)؛
5. ومن الغريب أن الهواء النقي النظيف والتدخين يؤثران على مستويات Hb بنفس القدر تقريبًا (يزيدانه). على الأرجح، بالنسبة للمدخنين، يشمل هذا المؤشر الهيموجلوبين المعدل بواسطة دخان التبغ، لذلك يبدو أن أولئك الذين يحبون الاسترخاء مع سيجارة ليس لديهم سبب للرضا عن الاختبارات، ولكن هناك فرصة للتفكير: ما الذي يحمله الهيموجلوبين باللون الأحمر خلايا الدم للمدخن؟

هناك القليل من الهيموجلوبين

"لدي انخفاض في الجلوبين"، هكذا قالت امرأة، بعد أن بقيت لفترة طويلة في مستشفى الولادة وشرحت جوهر المشكلة للجيران الفضوليين. يحدث انخفاض الهيموجلوبين، على عكس الهيموجلوبين المرتفع، في كثير من الأحيان، ويحاربه الجميع بنشاط، ليس فقط باستخدام الأدوية التي تحتوي على الحديد وفيتامينات ب، ولكن أيضًا مجموعة واسعة من العلاجات الشعبية والمنتجات التي تزيد من الهيموجلوبين.

يسمى انخفاض أو انخفاض الهيموجلوبين مع انخفاض عدد خلايا الدم الحمراء بفقر الدم (فقر الدم)؛ بالنسبة للرجال، يعتبر فقر الدم هو انخفاض مستوى خضاب الدم إلى أقل من 130 جم / لتر؛ وتخشى النساء من فقر الدم إذا انخفض الهيموجلوبين. يصبح المحتوى في خلايا الدم الحمراء أقل من 120 جم / لتر.

في تشخيص فقر الدم، يلعب الهيموجلوبين دورا حاسما، لأن خلايا الدم الحمراء ليس لديها دائما وقت للتناقص (في أشكال خفيفة). ومن المناسب تسمية الأشكال الرئيسية لفقر الدم، لأن هذا المفهوم لا يقتصر على فقر الدم بسبب نقص الحديد (IDA). وبالتالي، يتم النظر في 6 مجموعات رئيسية في أغلب الأحيان:

• فقر الدم الحاد التالي للنزيف، والذي يحدث بعد فقدان كمية كبيرة من الدم. ومن الواضح أن أسباب انخفاض الهيموجلوبين هنا ستكون الإصابات والجروح والنزيف الداخلي.
• فقر الدم الناجم عن نقص الحديد هو الأكثر شيوعاً، حيث أن الشخص لا يعرف كيفية تصنيع الحديد، ولكنه يأخذه من الخارج مع الأطعمة الغنية بهذا العنصر. قد لا تعرف أو تعرف عن IDA لفترة طويلة إذا لم تقم بإجراء فحص الدم لـ Hb، Er، CP، وما إلى ذلك.
• فقر الدم الجانبي، المرتبط بضعف استخدام وتخليق البورفيرين وتراكم الحديد الزائد نتيجة لذلك. قد يكون سبب انخفاض الهيموجلوبين في هذه الحالة عاملاً وراثيًا (نقص الإنزيم الذي يتضمن الحديد في الهيم) أو علم الأمراض المكتسب الناتج عن التسمم بالرصاص أو إدمان الكحول أو البورفيريا الجلدية أو نتيجة للعلاج بالأدوية المضادة للسل ( توبازيد).
• نقص الأرومات الضخمة و/أو نقص فيتامين ب12 و/أو حمض الفوليك (مرض أديسون بيرمر). كان هذا الشكل يسمى سابقًا فقر الدم الخبيث.
• فقر الدم الانحلالي، الذي توحده سمة مشتركة - الانهيار المتسارع لخلايا الدم الحمراء، والتي بدلا من 3 أشهر تعيش شهر ونصف فقط.
• فقر الدم المرتبط بتثبيط تكاثر كرات الدم الحمراء، على سبيل المثال، إزاحتها عن طريق الأورام، وفقر الدم اللاتنسجي أثناء العلاج بتثبيط الخلايا أو التعرض لجرعات عالية من الإشعاع.

هناك عدد غير قليل من الحالات التي تظهر عليها أعراض انخفاض الهيموجلوبين، ولكل منها آلية التطور الخاصة بها والمتطلبات الأساسية لحدوثها، لكننا سننظر في الأسباب والأعراض الأكثر شيوعًا لهذه الحالة المرضية.

لماذا يبهت لون الدم؟

يمكن أن تنشأ أسباب انخفاض الهيموجلوبين، بالإضافة إلى المناخ أو حالة الحمل، من عدة ظروف:

من الواضح، إذا قمت بإدراج أسباب انخفاض الهيموجلوبين لكل شكل من أشكال فقر الدم، ثم قم بإضافتها، فسيكون هناك الكثير منها.

كيف يتجلى فقر الدم؟

الأعراض التي تشير إلى انخفاض الهيموجلوبين، وكذلك الأسباب: هناك أسباب عامة، وهناك أسباب محددة بحتة. على سبيل المثال، ترسب الحديد في أماكن غير عادية بالنسبة له في فقر الدم الجانبي يؤدي إلى ظهور أمراض مختلفة: داء السكري (يتراكم الحديد في البنكرياس)، تليف الكبد، فشل القلب (في القلب)، الخصيان (في الغدد التناسلية)، ولكن هذا لا يعني أن مثل هذه المشاكل سوف تظهر في أشكال أخرى.

وفي الوقت نفسه، يمكن افتراض انخفاض الهيموجلوبين بناءً على بعض العلامات:

• شاحب (أحيانًا مع صبغة صفراء)، وجفاف الجلد، وخدوش لا تلتئم بشكل جيد.
• نوبات في زوايا الفم، تشققات في الشفاه، ألم في اللسان.
• أظافر هشة، أطراف متقصفة، شعر باهت.
• ضعف العضلات، التعب، النعاس، الخمول، الاكتئاب.
• انخفاض التركيز، وميض "الذباب" أمام العينين، وعدم تحمل الغرف المزدحمة.
• سيلان اللعاب ليلاً، والرغبة المتكررة في التبول.
• انخفاض المناعة، وضعف المقاومة للعدوى الموسمية.
• الصداع والدوخة والإغماء المحتمل.
• ضيق في التنفس، ونوبات من ضربات القلب السريعة.
• تضخم الكبد و/أو الطحال (علامة ليست مميزة لجميع الأشكال).

تزداد المظاهر السريرية لفقر الدم مع تطور العملية وتقدمها.

فوق الطبيعي

يمكن أن يكون ارتفاع مستوى الهيموجلوبين علامة على سماكة الدم وخطر الجلطات الدموية، وهو أحد أعراض أمراض الدم (كثرة الحمر) وغيرها من الأمراض:

1. الأورام الخبيثة التي تحتاج خلاياها بشدة إلى الأكسجين.
2. عيوب القلب.
3. الربو القصبي وفشل القلب والرئة.
4. نتيجة لمرض الحروق (التسمم بالسموم المنطلقة من الخلايا الميتة)؛
5. خلل في تخليق البروتين في الكبد، مما قد يتداخل مع إطلاق الماء من البلازما (مرض الكبد)؛
6. فقدان السوائل بسبب أمراض الأمعاء (الانسداد، التسمم، الالتهابات).

بالإضافة إلى تحديد الهيموجلوبين، وهو مؤشر مهم لفحص الدم العام، في حالات مرض السكري، يتم تحديد الهيموجلوبين السكري، وهو اختبار كيميائي حيوي.

يعتبر الجليكوهيموجلوبين معيارًا تشخيصيًا مهمًا للغاية، حيث يعتمد على خاصية Hb في تكوين ارتباط قوي مع الجلوكوز، لذا فإن زيادته قد تشير إلى زيادة نسبة السكر في الدم على مدى فترة طويلة من الزمن (حوالي 3 أشهر - وهذا هو عمر اللون الأحمر). خلايا الدم). تتراوح نسبة الهيموجلوبين السكري بين 4 – 5.9%. تشير زيادة الهيموجلوبين المحتوي على الجلوكوز إلى تطور مضاعفات مرض السكري (اعتلال الشبكية واعتلال الكلية).

لا ينصح بالتعامل مع مستويات الهيموجلوبين المرتفعة بنفسك (سواء مع أو بدون سكر). في الحالة الأولى، من الضروري علاج مرض السكري، وفي الحالة الثانية، يجب عليك البحث عن السبب ومحاولة القضاء عليه بمساعدة التدابير العلاجية المناسبة، لأنه بخلاف ذلك لن يؤدي إلا إلى تفاقم الوضع.

أسرار صغيرة

من أجل زيادة الهيموجلوبين في الدم، عليك أن تعرف سبب انخفاضه، فقط في حالة. يمكنك تناول الأطعمة التي تزيد من الهيموجلوبين (الحديد وفيتامينات ب) بقدر ما تريد، ولكن إذا لم يتم امتصاصها بشكل صحيح في الجهاز الهضمي، فقد لا تحقق النجاح. على الأرجح، سيتعين عليك أولا الخضوع لمجموعة من الفحوصات، بما في ذلك FGDS المخيف وغير المحبوب للغاية (تنظير المعدة والأمعاء الليفي) من أجل استبعاد أمراض المعدة والاثني عشر.

أما بالنسبة للمنتجات التي تزيد من الهيموجلوبين، فهذا له أيضا الفروق الدقيقة الخاصة به. العديد من المصادر النباتية غنية بالحديد (الرمان، التفاح، الفطر، الأعشاب البحرية، المكسرات، البقوليات، البطيخ)، لكن الإنسان بطبيعته آكل اللحوم ويمتص الحديد جيدًا مع البروتينات، مثل:

• لحم العجل؛
• لحم؛
• لحم خروف ساخن
• لحم الخنزير قليل الدهن (بالمناسبة، شحم الخنزير، أيًا كان ما تتبله به، لن يضيف الحديد)؛
• الدجاج ليس مناسبًا جدًا، لكن الإوز والديك الرومي يمكن أن يعتبرا بسهولة من الأطعمة التي تزيد من الهيموجلوبين؛
• بيض الدجاج منخفض في الحديد، لكنه يحتوي على الكثير من فيتامين ب 12 وحمض الفوليك.
• يوجد الكثير من الحديد في الكبد، ولكنه موجود على شكل هيموسيديرين، والذي لا يتم امتصاصه عمليا (!) ، ويجب ألا ننسى أن الكبد عضو لإزالة السموم، لذلك ربما لا ينبغي عليك تناوله أيضًا اندفع.

ما الذي يمكن أن يساعد على امتصاص المواد الضرورية؟ هنا تحتاج حقًا إلى النظر بعناية. وحتى لا تذهب الجهود والمال الذي يتم إنفاقه على النظام الغذائي سدى، ولكي يأتي العلاج المنزلي بنتائج جيدة، يجب أن نتذكر بعض مميزات التغذية الغذائية لفقر الدم:

1. يعزز حمض الأسكوربيك بشكل كبير امتصاص الحديد من الأطعمة الأخرى، لذا فإن الحمضيات (البرتقال والليمون) ستكمل النظام الغذائي جيدًا وتساعد على رفع الهيموجلوبين في المنزل.
2. من بين الأطباق الجانبية، الحنطة السوداء هي أفضل طريقة لزيادة نسبة Hb، وعصيدة الدخن ودقيق الشوفان جيدة، لكنك لا تحتاج إلى إضافة الزبدة والسمن، فهي لا تزال تحتوي على الحديد تقريبًا.
3. ليس من المفيد جدًا تناول الغداء مع الشاي القوي، فهو يمنع امتصاص الحديد، لكن مشروب ثمر الورد أو الكاكاو (بدون حليب) أو الشوكولاتة الداكنة سيكمل الوجبة الغنية بالحديد جيدًا.
4. لا ينبغي تناول الجبن والجبن والحليب في نفس الوقت مع الأطعمة التي تزيد من الهيموجلوبين، فهي تحتوي على الكالسيوم الذي يتعارض مع امتصاص الحديد.
5. تساعد جرعات صغيرة (!) من النبيذ الأحمر الجاف على رفع الهيموجلوبين في المنزل (وهذا محظور في المستشفيات)، ولكن الشيء الرئيسي هنا هو عدم المبالغة في تناوله، لأنه سيكون له تأثير معاكس، بل والأفضل الذهاب إلى الصيدلية وشراء الهيماتوجين الذي يباع هناك على شكل حلوى: لذيذة وصحية.

إن مغلي اللحوم والحنطة السوداء وثمر الورد رائع بالطبع، ولكن فقط في حالات فقر الدم الخفيف (حتى 90 جم / لتر) وكمساعد لفقر الدم المعتدل (حتى 70 جم / لتر)، ولكن إذا كان هناك انخفاض واضح في الدم. الشكل، فأنت بالتأكيد لا تستطيع الاستغناء عن الأدوية التي تحتوي على الحديد. لا يصفها المرضى لأنفسهم، لأنه بسبب تطور المضاعفات والآثار الجانبية غير المرغوب فيها (ترسب الحديد في الأعضاء والأنسجة - داء ترسب الأصبغة الدموية الثانوي)، يتطلب العلاج مراقبة معملية مستمرة وإشراف طبي.

فيما يتعلق بالأشكال الأخرى من فقر الدم، تجدر الإشارة إلى أنه ربما لن يكون من الممكن زيادة الهيموجلوبين في المنزل بمساعدة الأطعمة والعلاجات الشعبية، ويجب علاج المرض الأساسي، وفي هذه الحالة من الأفضل الثقة بالطبيب. .

فيديو: انخفاض الهيموجلوبين - دكتور كوماروفسكي

معدل الهيموجلوبين في الدم ووظائفه

• "الوجه" الكيميائي للهيموجلوبين
• خصائص وأنواع أخرى من الهيموجلوبين
• الهيموجلوبين السكري
• كيف يتم حساب القاعدة؟
• كيف يتم إجراء التحليل؟
• ما هي التقنيات المستخدمة في المختبر
• الانحرافات عن القاعدة
• الميزات أثناء الحمل

يؤدي الهيموجلوبين الموجود في دم الإنسان وظائف مهمة. وأظهرت الدراسة اعتماداً مباشراً لمحتواه على شدة فقر الدم (فقر الدم).
يعد تحديد الهيموجلوبين في الدم اختبارًا بسيطًا متاحًا للعيادات الخارجية الصغيرة. ولذلك، فإنه يستخدم على نطاق واسع في التشخيص.

"الوجه" الكيميائي للهيموجلوبين

كيميائيا، هذه المادة عبارة عن مركب بروتيني مع الحديد. ويعتقد أن الهيستيدين هو الحمض الأميني الذي يحتفظ بالحديد. يتم تأكيد الدور الخاص من خلال حقيقة أن الهيموجلوبين موجود فقط في خلايا الدم الحمراء (90٪ من كتلة الخلية السليمة) ولا يمكن العثور عليه في أي مكان آخر. يولد مع خلايا الدم الحمراء، ويتراكم تركيزه تدريجيًا ويصل إلى الحد الأقصى لمحتواه في الخلية الناضجة.

تسمح الروابط المعقدة للهيموجلوبين بالاحتفاظ بجزيئات الأكسجين وثاني أكسيد الكربون. تحدث تغيرات مستمرة في خلايا الدم الحمراء:

• في الشعيرات الدموية الرئوية، يأخذ الهيموجلوبين الأكسجين ويتحول إلى أوكسي هيموجلوبين.
• يحمل الأكسجين إلى الأنسجة، ويمنع نقص الأكسجة.
• ثم يتخلى عن جزيء O2، ويتحول إلى شكل مخفض ويعود عبر الدم الوريدي إلى الرئتين.

تفترض هذه القدرات إمكانية معرفة محتوى الهيموجلوبين في الدم للحكم على عدد خلايا الدم الحمراء والحديد ودرجة نقص الأكسجين في الجسم.

يغير الهيموجلوبين الموجود في دم الجنين شكله عدة مرات قبل الولادة حتى يتكيف مع تنفس الطفل وقت الولادة.

خصائص وأنواع أخرى من الهيموجلوبين

يمكن للهيموجلوبين أن يتحول من أشكال فسيولوجية "مفيدة" إلى أشكال مرضية. وهو قادر على الاتحاد مع الغازات الأخرى الذائبة في الدم لتكوين مركبات سامة.

• عندما يظهر أول أكسيد الكربون في الهواء، فإن نصف كمية الهيموجلوبين الإجمالية ترتبط على الفور وتتحول إلى كربوكسي هيموجلوبين.
• يتكون الميثيموغلوبين أثناء التسمم بالأدوية (السلفوناميدات والفيناسيتين). تؤدي هذه الأشكال إلى إضعاف القدرة على حمل الأكسجين، لذلك يتطور نقص الأكسجين الحاد في أنسجة الجسم بأكمله.
• يمكن أيضًا أن يتشكل السلفهيموجلوبين أثناء التسمم الدوائي. هذا النموذج أكثر سمية. وحتى تراكم 10% في الدم يؤدي إلى عواقب لا رجعة فيها: تدمير خلايا الدم الحمراء.

وظيفة الهيموجلوبين الأقل شهرة هي الحفاظ على المستوى الأمثل من التوازن الحمضي القاعدي.

الهيموجلوبين السكري

يحدد فحص الدم للهيموجلوبين السكري نسبة هذه المادة المرتبطة بالجلوكوز. يتيح لك المؤشر تحديد متوسط ​​كمية الجلوكوز على مدى ثلاثة أشهر.

وهذا مهم لرصد الامتثال والقيود الغذائية في مرض السكري.

يشير فك التشفير إلى:

• طبيعي إذا كان المستوى أقل من 5.7%؛
• انخفاض خطر الإصابة بمرض السكري، إذا كان 5.7 – 6٪؛
• الحد الأقصى للمخاطر عند 6 - 6.4%؛
• وجود المرض بمؤشر يزيد عن 6.4%.

المؤشر مناسب للغاية في التشخيص، ولكن لا يتم تنفيذه في جميع المختبرات.

كيف يتم حساب القاعدة؟

يتم تحديد معدل الهيموجلوبين في الدم بناءً على تحديد الأشخاص الأصحاء عمليًا من مختلف الجنسين في الجسم.

المستوى الطبيعي: للرجال – من 135 إلى 160 جم/لتر، للنساء – من 120 إلى 140.
لقد ثبت أن اعتماد التحليل على فترة الحيض مهم لجسم الأنثى.

كيف يعتمد مستوى الهيموجلوبين في الدم على عمر الطفل معروض في الجدول.

عمر	المحتوى (جم/لتر)
أقل من ثلاثة أيام	145 – 225
ما يصل إلى سبعة أيام	135 – 215
14 يوما	125 – 205
شهر واحد	100 – 180
2 أشهر	90 – 140
3 – 6 أشهر	95 – 135
ستة إلى اثني عشر شهرا	100 — 140
من سنة إلى سنتين	105 – 145
ما يصل إلى 7 سنوات	110 – 150
7 - 15 سنة	115 – 155
أكثر من 16	120 – 160

خلال فترة حديثي الولادة، يكون مستوى الهيموجلوبين في الحد الأقصى. يطلق عليه اسم الجنين، وخصائصه تختلف إلى حد ما عن خصائص البالغين. بحلول السنة الأولى، يتم تدميره بالكامل ويتغير إلى مظهره الطبيعي. ويشير تحديد هذا النوع في الفترة الأقدم إلى تطور غير طبيعي ويشير إلى وجود مرض.
يعد تحديد الهيموجلوبين لدى الطفل أمرًا مهمًا لرصد التغذية السليمة في الوقت المناسب وللوقاية من فقر الدم.

كيف يتم إجراء التحليل؟

يتم تضمين اختبار الهيموجلوبين في دراسة إلزامية عند إجراء أي نوع من الفحص أو الفحص الطبي للأفراد الأصحاء.

ومن الضروري التبرع بالدم في الصباح قبل الوجبات، بعد فترة نوم مريحة. إذا كان عليك العمل في نوبة ليلية، فيجب عليك تحذير طبيبك؛ فقد تكون القراءات غير موثوقة.

في المختبر، يتم أخذ الدم من الإصبع. في الجهاز الوريدي تكون كمية هذه المادة دائما أقل، وعادة ما يتم تحليل الوريد لإجراء اختبارات كيميائية حيوية مختلفة. لكن في بعض الأحيان، إذا تم بالفعل نقل الدم من الوريد إلى أنبوب اختبار، فمن الممكن تحديد الهيموجلوبين، مع الأخذ في الاعتبار أن القاعدة أقل إلى حد ما.

ما هي التقنيات المستخدمة في المختبر

تم اقتراح طرق مختلفة لتحديد الهيموجلوبين:

• قياس الألوان - يتضمن قياس شدة لون التفاعل؛
• قياس الغاز - يتم تشبع عينة الدم بالغاز (يتم استخدام خاصية الهيموجلوبين)، ثم يتم قياس حجم الغاز الممتص؛
• تحديد الحديد - بناءً على تطابق معين لكمية الحديد مع الهيموجلوبين المذاب.

تعتبر الطريقتان الأخيرتان الأكثر دقة، لكنهما تتطلبان عمالة كثيفة، لذلك يتم استخدام الأولى في المؤسسات الطبية.

الانحرافات عن القاعدة

يعطي الاختبار المعملي استنتاجًا حول الامتثال للمعيار أو زيادة مستوى الهيموجلوبين أو يشير إلى نقصه في الدم.

يتم تحديد الهيموجلوبين المرتفع عن طريق:

• للرياضيين متسلقي الجبال الذين يقيمون بشكل دائم في المناطق الجبلية العالية. على ارتفاعات عالية، يزداد تشبع الأكسجين في الدم بشكل ملحوظ لأن ضغط الأكسجين في الغلاف الجوي أعلى بكثير منه في الأراضي المسطحة.
• في حالات زيادة تركيز خلايا الدم الحمراء مع فقدان كميات كبيرة من السوائل (القيء لفترة طويلة، والإسهال، والحروق الشديدة).
• كآلية تكيفية في المراحل الأولى من فشل القلب والرئة، واحتشاء عضلة القلب الحاد. يحاول الجسم تكوين احتياطي صغير.
• مع حمامي الدم - سرطان خلايا الدم الحمراء.

الأعراض النموذجية: احمرار الوجه، والصداع، وارتفاع ضغط الدم، ونزيف في الأنف.

يتم تحديد المؤشر أقل من المعدل الطبيعي عن طريق فقر الدم (فقر الدم)، في حين يتم تقليل محتوى خلايا الدم الحمراء والحديد، ويتم تسريع ESR بشكل حاد. وقد حددت منظمة الصحة العالمية الحد الأدنى لمستوى الهيموجلوبين لتشخيص فقر الدم لدى الرجال - أقل من 130 جم/لتر، للنساء - أقل من 120.

يمكن أن يكون فقر الدم مرضًا مستقلاً أو أحد أعراض فقدان الدم أو أمراض أخرى.

يؤدي تشبع الجسم بكثرة بالسوائل أيضًا إلى انخفاض نسبي، لأنه يخفف العدد المعتاد لخلايا الدم الحمراء في كمية أكبر من الماء.

تظهر الأعراض النموذجية: الدوخة والضعف والصداع وعدم انتظام دقات القلب والضوضاء في الرأس والشحوب وزرقة الجلد.

الميزات أثناء الحمل

خلال فترة الحمل، يعد اختبار الهيموجلوبين مهمًا لاتخاذ التدابير اللازمة للوقاية من فقر الدم. تتراكم لدى المرأة كمية أكبر من الدم لتلبية احتياجات الجنين. وهذا يشير إلى آلية مشابهة لتخفيف خلايا الدم الحمراء.

يُسمح بتخفيض المعدل عند النساء الحوامل إلى 110 جم / لتر. يتم أخذ الانحرافات الكبيرة على أنها أمراض وتخضع للعلاج، لأن هذا يعني خطر الإصابة بنقص الأكسجين لدى الطفل والأم الذي لم يولد بعد.

ليس من الصعب الخضوع لاختبار تحديد الهيموجلوبين. يتيح التحليل الوقاية من الأمراض في الوقت المناسب ويشارك في التشخيص التفريقي.

أمراض الدم الرئيسية

أمراض الدم هي مجموعة من الأمراض التي تنتج عن أسباب مختلفة ولها مظاهر ودورات سريرية مختلفة. ويوحدهم الاضطرابات في عدد وبنية ونشاط خلايا الدم والبلازما. علم أمراض الدم يدرس أمراض الدم.

أنواع الأمراض

أمراض الدم الكلاسيكية التي تتميز بالتغيرات في عدد عناصر الدم هي فقر الدم والاحمرار. تشمل الأمراض المرتبطة بالخلل في بنية وعمل خلايا الدم فقر الدم المنجلي ومتلازمة الكريات البيض الكسولة. تسمى الأمراض التي تغير في نفس الوقت عدد العناصر الخلوية وبنيتها ووظائفها (داء الأرومة الدموية) بسرطان الدم. من الأمراض الشائعة التي تحدث تغيرات في وظائف البلازما هو المايلوما.

أمراض جهاز الدم وأمراض الدم هي مرادفات طبية. المصطلح الأول أكثر شمولا، لأنه لا يشمل فقط أمراض خلايا الدم والبلازما، ولكن أيضا الأعضاء المكونة للدم. أصول أي مرض دموي هي خلل في أحد هذه الأعضاء. الدم في جسم الإنسان متغير للغاية، فهو يتفاعل مع جميع العوامل الخارجية. ينفذ مجموعة متنوعة من العمليات البيوكيميائية والمناعية والتمثيل الغذائي.

عندما يتم الشفاء من المرض، تعود مؤشرات الدم بسرعة إلى وضعها الطبيعي. إذا كان هناك مرض في الدم، فإن العلاج الخاص ضروري، والغرض منه هو تقريب جميع المؤشرات إلى وضعها الطبيعي. لتمييز أمراض الدم عن الأمراض الأخرى، من الضروري إجراء فحوصات إضافية.

يتم تضمين أمراض الدم الرئيسية في ICD-10. أنه يحتوي على أنواع مختلفة من فقر الدم (نقص الحديد، نقص حمض الفوليك) وسرطان الدم (النقوي الأرومات، promyelocytic). أمراض الدم هي سرطان الغدد الليمفاوية، كثرة المنسجات، ورم حبيبي لمفي، مرض النزف عند الأطفال حديثي الولادة، نقص عامل التخثر، نقص مكونات البلازما، ونقص الصفيحات.

تتكون هذه القائمة من 100 عنصر مختلف وتسمح لك بفهم أنواع أمراض الدم الموجودة. بعض أمراض الدم غير مدرجة في هذه القائمة لأنها أمراض نادرة للغاية أو أشكال مختلفة من مرض معين.

مبادئ التصنيف

تنقسم جميع أمراض الدم في العيادات الخارجية تقليديًا إلى عدة مجموعات واسعة (استنادًا إلى عناصر الدم التي خضعت للتغيرات):

1. فقر دم.
2. أهبة النزفية أو أمراض نظام التوازن.
3. داء الأرومة الدموية: أورام خلايا الدم ونخاع العظام والغدد الليمفاوية.
4. أمراض أخرى.

وتنقسم أمراض جهاز الدم المدرجة في هذه المجموعات إلى مجموعات فرعية. أنواع فقر الدم (حسب أسباب حدوثه):

• يرتبط بضعف إفراز الهيموجلوبين أو إنتاج خلايا الدم الحمراء (اللاتنسجية، الخلقية)؛
• الناجم عن الانهيار المتسارع للهيموجلوبين وخلايا الدم الحمراء (بنية الهيموجلوبين المعيبة) ؛
• الناجم عن فقدان الدم (فقر الدم التالي للنزف).

فقر الدم الأكثر شيوعا هو فقر الدم الناجم عن نقص، والذي يحدث بسبب نقص المواد الأساسية لإفراز الهيموجلوبين وخلايا الدم الحمراء من قبل الأعضاء المكونة للدم. تحتل الأمراض المزمنة الشديدة في الدورة الدموية المركز الثاني من حيث الانتشار.

ما هي الأورام الدموية؟

الأورام الدموية هي أورام دموية سرطانية تنشأ في الأعضاء المكونة للدم والغدد الليمفاوية. وهي مقسمة إلى مجموعتين عريضتين:

1. الأورام اللمفاوية.

يسبب سرطان الدم ضررًا أوليًا للأعضاء المكونة للدم (نخاع العظام) وظهور عدد كبير من الخلايا المسببة للأمراض (الانفجارات) في الدم. تؤدي الأورام اللمفاوية إلى آفات الأنسجة اللمفاوية، وتعطيل بنية ونشاط الخلايا الليمفاوية. في هذه الحالة، هناك ظهور العقد الخبيثة والأضرار التي لحقت نخاع العظام. تنقسم سرطانات الدم إلى حادة (الخلايا اللمفاوية التائية أو البائية) والمزمنة (التكاثر اللمفاوي، التكاثري الوحيد).

تحدث جميع أنواع سرطان الدم الحاد والمزمن نتيجة لتطور الخلايا المرضية. يحدث هذا في نخاع العظم في مراحل مختلفة. الشكل الحاد من سرطان الدم هو سرطان خبيث، لذلك فهو أقل استجابة للعلاج وغالباً ما يكون تشخيصه سيئاً.

يمكن أن تكون الأورام اللمفاوية من نوع هودجكين (الورم الحبيبي اللمفي) وغير هودجكين. يمكن أن يحدث الأول بطرق مختلفة، وله مظاهره ومؤشرات العلاج الخاصة به. أنواع الأورام اللمفاوية اللاهودجكينية:

• مسامي.
• منتشر؛
• الطرفية.

أهبة النزفية تؤدي إلى اضطرابات تخثر الدم. أمراض الدم هذه، وقائمتها طويلة جدًا، غالبًا ما تثير النزيف. تشمل هذه الأمراض ما يلي:

• قلة الصفيحات؛
• اعتلال الصفيحات.
• فشل نظام kinin-kallikrein (عيوب فليتشر وويليامز)؛
• أمراض التخثر المكتسبة والوراثية.

أعراض الأمراض

أمراض الدم والأعضاء المكونة للدم لها أعراض مختلفة جدًا. وهذا يعتمد على تورط الخلايا في التغيرات المرضية. يتجلى فقر الدم كأعراض نقص الأكسجين في الجسم، ويسبب التهاب الأوعية الدموية النزفية النزيف. وفي هذا الصدد، لا توجد صورة سريرية عامة لجميع أمراض الدم.

تقليديا، يتم تمييز مظاهر أمراض الدم والأعضاء المكونة للدم، وهي متأصلة في كل منهم إلى حد ما. وتسبب معظم هذه الأمراض الضعف العام وزيادة التعب والدوخة وضيق التنفس وعدم انتظام دقات القلب ومشاكل في الشهية. هناك زيادة ثابتة في درجة حرارة الجسم، والتهاب طويل الأمد، وحكة، واضطرابات في حاستي التذوق والشم، وآلام العظام، ونزيف تحت الجلد، ونزيف الأغشية المخاطية لمختلف الأعضاء، وآلام في الكبد، وانخفاض الأداء. وفي حالة ظهور العلامات المذكورة لمرض في الدم، يجب على الشخص استشارة الطبيب المختص في أسرع وقت ممكن.

ترتبط مجموعة مستقرة من الأعراض بحدوث متلازمات مختلفة (فقر الدم والنزف). تحدث مثل هذه الأعراض عند البالغين والأطفال مع أمراض الدم المختلفة. تتميز أمراض فقر الدم بالأعراض التالية:

• شحوب الجلد والأغشية المخاطية.
• تجفيف أو تشبع الجلد بالمياه.
• نزيف؛
• دوخة؛
• مشاكل في المشية.
• سجود؛
• عدم انتظام دقات القلب.

التشخيص المختبري

لتحديد أمراض الدم ونظام المكونة للدم، يتم إجراء اختبارات معملية خاصة. يسمح لك اختبار الدم العام بتحديد عدد كريات الدم البيضاء وخلايا الدم الحمراء والصفائح الدموية. يتم حساب معلمات ESR وصيغة الكريات البيض وكمية الهيموجلوبين. تتم دراسة معلمات خلايا الدم الحمراء. لتشخيص مثل هذه الأمراض، يتم حساب عدد الخلايا الشبكية والصفائح الدموية.

ومن بين الدراسات الأخرى، يتم إجراء اختبار القرص ويتم حساب مدة النزيف وفقًا لدوك. في هذه الحالة، سيكون مخطط التخثر مفيدًا لتحديد مؤشرات الفيبرينوجين ومؤشر البروثرومبين وما إلى ذلك. ويتم تحديد تركيز عوامل التخثر في المختبر. في كثير من الأحيان يكون من الضروري اللجوء إلى ثقب نخاع العظم.

تشمل أمراض الجهاز المكونة للدم أمراضًا ذات طبيعة معدية (عدد كريات الدم البيضاء). في بعض الأحيان تُعزى أمراض الدم المعدية عن طريق الخطأ إلى رد فعلها على ظهور العدوى في أعضاء وأنظمة الجسم الأخرى.

مع التهاب بسيط في الحلق، تبدأ بعض التغييرات في الدم كاستجابة كافية للعملية الالتهابية. هذه الحالة طبيعية تمامًا ولا تشير إلى أمراض الدم. في بعض الأحيان، يعتبر الناس أن التغيرات في تكوين الدم، والتي تحدث بسبب دخول فيروس إلى الجسم، هي أمراض معدية في الدم.

تحديد العمليات المزمنة

يشير اسم أمراض الدم المزمنة عن طريق الخطأ إلى تغييرات طويلة المدى في معالمه والتي تسببها عوامل أخرى. يمكن أن يكون سبب هذه الظاهرة ظهور مرض لا علاقة له بالدم. أمراض الدم الوراثية أقل انتشارًا في العيادات الخارجية. تبدأ عند الولادة وتمثل مجموعة كبيرة من الأمراض.

غالبًا ما يخفي اسم أمراض الدم الجهازية إمكانية الإصابة بسرطان الدم. يقوم الأطباء بإجراء هذا التشخيص عندما تظهر اختبارات الدم انحرافات كبيرة عن القاعدة. هذا التشخيص ليس صحيحا تماما، لأن أي أمراض الدم هي جهازية. لا يمكن للأخصائي إلا أن يشكك في مرض معين. أثناء اضطرابات المناعة الذاتية، يقوم جهاز المناعة البشري بالتخلص من خلايا الدم: فقر الدم الانحلالي المناعي الذاتي، انحلال الدم الناجم عن الأدوية، قلة العدلات الذاتية المناعة.

مصادر المشاكل وعلاجها

أسباب أمراض الدم مختلفة جدًا، وفي بعض الأحيان لا يمكن تحديدها. في كثير من الأحيان يمكن أن يكون سبب حدوث المرض هو نقص بعض المواد واضطرابات المناعة. من المستحيل تحديد الأسباب المعممة لأمراض الدم. لا توجد أيضًا طرق عالمية لعلاج أمراض الدم. يتم اختيارهم بشكل فردي لكل نوع من المرض.