الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين. الأنواع المرضية للهيموجلوبين. مصادر المشاكل وعلاجها

البروتين الرئيسي لخلايا الدم الحمراء هو الهيموجلوبين(خضاب) ويشمل الهيممع كاتيون الحديد، ويحتوي الجلوبين الخاص به على 4 سلاسل بولي ببتيد.

من بين الأحماض الأمينية للجلوبين، يسود الليوسين والفالين والليسين (يمثلون ما يصل إلى ثلث جميع المونومرات). عادة، يكون مستوى خضاب الدم في الدم لدى الرجال 130-160 جم/لتر، وعند النساء 120-140 جم/لتر. في فترات مختلفة من حياة الجنين والطفل، تعمل الجينات المختلفة المسؤولة عن تركيب العديد من سلاسل الببتيد من الجلوبين بنشاط. هناك 6 وحدات فرعية: α، β، γ، δ، ε، ζ (ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، زيتا، على التوالي). يحتوي الأول والأخير منها على 141، والباقي 146 بقايا حمض أميني. وهي تختلف عن بعضها البعض ليس فقط في عدد المونومرات، ولكن أيضا في تكوينها. مبدأ تكوين البنية الثانوية هو نفسه بالنسبة لجميع السلاسل: فهي حلزونية بقوة (تصل إلى 75٪ من الطول) بسبب الروابط الهيدروجينية. يؤدي الوضع المدمج في الفضاء لمثل هذا التكوين إلى ظهور هيكل ثلاثي. علاوة على ذلك، يؤدي هذا إلى إنشاء جيب حيث يتم إدخال الهيم. يتم الحفاظ على المركب الناتج من خلال ما يقرب من 60 تفاعلًا كارهًا للماء بين البروتين والمجموعة الاصطناعية. تتحد كرة مماثلة مع 3 وحدات فرعية متشابهة لتشكل بنية رباعية. والنتيجة هي بروتين يتكون من 4 سلاسل بولي ببتيد (رباعي غير متجانس) على شكل رباعي الاسطح. يتم الحفاظ على قابلية ذوبان Hb العالية فقط في وجود أزواج مختلفة من السلاسل. إذا تم دمج تلك المتشابهة، يتبع ذلك تمسخ سريع، مما يؤدي إلى تقصير عمر خلايا الدم الحمراء.

اعتمادًا على طبيعة البروتومرات المتضمنة، يتم تمييز ما يلي: أنواعالهيموجلوبين الطبيعي. في أول 20 يومًا من وجود الجنين، تتشكل الخلايا الشبكية خضاب الدم ص(البدائية) على شكل خيارين: خضاب الدم جاور 1, تتكون من سلاسل زيتا وإبسيلون متصلة في أزواج، و خضاب الدم جاور 2 ، حيث تم بالفعل استبدال تسلسل زيتا بألفا. إن تحويل تكوين نوع واحد من البنية إلى نوع آخر يحدث ببطء: أولاً، تظهر الخلايا الفردية التي تنتج متغيرًا مختلفًا. إنها تحفز استنساخ الخلايا الجديدة التي تصنع نوعًا مختلفًا من البولي ببتيد. في وقت لاحق، تبدأ كريات الدم الحمراء في السيطرة وتحل محل الخلايا القديمة تدريجيًا. في الأسبوع الثامن من عمر الجنين، يبدأ تصنيع الهيموجلوبين F=α 2 γ 2، مع اقتراب موعد الولادة، تظهر الخلايا الشبكية المحتوية HbA=α 2 β 2. في الأطفال حديثي الولادة يمثل 20-30%، وفي البالغين الأصحاء، تبلغ مساهمته 96-98% من الكتلة الإجمالية لهذا البروتين. بالإضافة إلى ذلك، تحتوي خلايا الدم الحمراء الفردية على الهيموجلوبين HbA2 =α 2 δ 2 (1.5 – 3%) والجنين HbF(عادة لا تزيد عن 2%). ومع ذلك، في بعض المناطق، بما في ذلك بين السكان الأصليين في ترانسبايكاليا، يزداد تركيز الأنواع الأخيرة إلى 4٪ (طبيعي).

أشكال الهيموجلوبين

يتم وصف الأشكال التالية من هذا البروتين الهيموبروتين، الناتجة بعد التفاعل، أولاً وقبل كل شيء، مع الغازات والمركبات الأخرى.

• ديوكسي هيموجلوبين – شكل خالي من الغازات من البروتين.

• أوكسي هيموجلوبين - نتاج إدراج الأكسجين في جزيء البروتين. جزيء Hb واحد قادر على حمل 4 جزيئات غازية.

• كاربهيموجلوبين يزيل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة المرتبطة بالليسين الخاص بهذا البروتين.

• أول أكسيد الكربون، الذي يخترق الرئتين مع الهواء الجوي، يتغلب بسرعة على الغشاء الشعري السنخي، ويذوب في بلازما الدم، وينتشر في كريات الدم الحمراء ويتفاعل مع ديوكسي و/أو أوكسي-هب:

شكلت كربوكسي هيموجلوبين غير قادر على ربط الأكسجين بنفسه، ويمكن لأول أكسيد الكربون ربط 4 جزيئات.

مشتق مهم من Hb هو الميثيموجلوبين , في الجزيء الذي تكون فيه ذرة الحديد في حالة الأكسدة 3+. يتكون هذا النوع من بروتين الهيموبروتين تحت تأثير عوامل مؤكسدة مختلفة (أكاسيد النيتروجين، النيتروبنزين، النتروجليسرين، الكلورات، الميثيلين الأزرق)، ونتيجة لذلك، تنخفض كمية الأوكسي هب المهمة وظيفيًا في الدم، مما يعطل توصيل الأكسجين إلى الدم. الأنسجة، مما تسبب في تطور نقص الأكسجة فيها.

تسمح الأحماض الأمينية الطرفية في سلاسل الجلوبين بالتفاعل مع السكريات الأحادية، وخاصة الجلوكوز. حاليًا، يتم تمييز عدة أنواع فرعية من Hb A (من 0 إلى 1c)، حيث ترتبط السكريات قليلة التعدد بحمض أميني أساسي في سلاسل بيتا. يتفاعل النوع الفرعي الأخير من بروتين الهيموبروتين بسهولة خاصة. في الشكل الناتج دون مشاركة الانزيم جليكوزيلاتيدالهيموجلوبين يغير تقاربه للأكسجين. عادةً، لا يمثل هذا الشكل من Hb أكثر من 5% من إجمالي قيمته. في مرض السكري، يزيد تركيزه 2-3 مرات، مما يفضل حدوث نقص الأكسجة في الأنسجة.

خصائص الهيموجلوبين

جميع البروتينات الدموية المعروفة (القسم الأول) تتشابه في البنية ليس فقط مع المجموعة الاصطناعية، ولكن أيضًا مع البروتين الصميم. يحدد تشابه معين في الترتيب المكاني أيضًا التشابه في الأداء - التفاعل مع الغازات، وخاصة الأكسجين، CO 2، CO، NO. الخاصية الرئيسية للهيموجلوبين هي القدرة على الارتباط بشكل عكسي في الرئتين (حتى 94٪) وإطلاقه بشكل فعال إلى الأنسجة الأكسجين. ولكن ما يميز هذا البروتين حقًا هو الجمع بين قوة ارتباط الأكسجين عند التوترات الجزئية العالية وسهولة تفكك هذا المركب في منطقة الضغط المنخفض. بالإضافة إلى ذلك، يعتمد معدل تحلل الأوكسي هيموجلوبين على درجة الحرارة ودرجة الحموضة في البيئة. مع تراكم ثاني أكسيد الكربون واللاكتات والمنتجات الحمضية الأخرى، يتم إطلاق الأكسجين بسرعة أكبر ( تأثير بور). تعمل الحمى أيضًا. مع القلاء وانخفاض حرارة الجسم، يتبع التحول العكسي، وظروف تشبع HB بالأكسجين في الرئتين، ولكن اكتمال إطلاق الغاز في الأنسجة يتناقص. لوحظت ظاهرة مماثلة أثناء فرط التنفس والتجميد وما إلى ذلك. عند التعرض لظروف نقص الأكسجة الحاد، تقوم خلايا الدم الحمراء بتنشيط تحلل السكر، والذي يصاحبه زيادة في محتوى 2,3-DPHA، مما يقلل من تقارب بروتين الهيموبروتين للأكسجين وينشط إزالة الأكسجين من الدم في الأنسجة. ومن المثير للاهتمام أن الهيموجلوبين الجنيني لا يتفاعل مع DFHA، وبالتالي يحافظ على تقارب متزايد للأكسجين في كل من الدم الشرياني والوريدي.

مراحل تكوين الهيموجلوبين

يتطلب تركيب الهيموجلوبين، مثل أي بروتين آخر، وجود مصفوفة (mRNA) يتم إنتاجها في النواة. وكما هو معروف فإن خلية الدم الحمراء لا تحتوي على أي عضيات؛ لذلك، فإن تكوين بروتينات الهيم ممكن فقط في الخلايا السليفة (كرات الدم الحمراء، التي تنتهي بالخلايا الشبكية). يتم تنفيذ هذه العملية في الأجنة في الكبد والطحال وفي البالغين في نخاع العظام للعظام المسطحة، حيث تتكاثر الخلايا الجذعية المكونة للدم بشكل مستمر وتولد سلائف لجميع أنواع خلايا الدم (كريات الدم الحمراء، كريات الدم البيضاء، الصفائح الدموية). يتم تنظيم تشكيل السابق إريثروبويتينكلية بالتوازي مع نشأة الجلوبين، يتم تشكيل الهيم، والمكون الإلزامي الذي هو كاتيونات الحديد.

الهيموجلوبين(يُختصر بـ Hb) هو بروتين معدني يحتوي على الحديد ويحمل الأكسجين ويوجد في خلايا الدم الحمراء للفقاريات.

الهيموجلوبين هو بروتين الدم الرئيسي

الهيموجلوبين هو بروتين يتكون من 4 وحدات فرعية من البروتين تحتوي على الهيم. ترتبط البروتومرات ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية وأيونية كارهة للماء وفقا لمبدأ التكامل. علاوة على ذلك، فإنها تتفاعل بشكل غير تعسفي، ولكن مع منطقة معينة - سطح الاتصال. وهذه العملية محددة للغاية، حيث يحدث الاتصال في وقت واحد في عشرات النقاط وفقًا لمبدأ التكامل. يتم التفاعل عن طريق مجموعات مشحونة بشكل معاكس، ومناطق كارهة للماء، ومخالفات على سطح البروتين.

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

• HbP - الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين ξ و 2 ε، يوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة؛
• HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين α و 2 γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الرئيسي بعد 3 أشهر؛
• HbA - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 β، ويظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80٪ من إجمالي الهيموجلوبين؛
• HbA 2 - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 2٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 δ؛
• HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتشكل عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين في الأوردة الرئوية.
• HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20% من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

• HbS - الهيموجلوبين المنجلي.
• MetHb هو الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين الذي يتضمن أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. عادة ما يتشكل هذا الشكل تلقائيا، وفي هذه الحالة تكون القدرة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين؛
• Hb-CO - كربوكسي هيموجلوبين، يتشكل في وجود أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة. أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، على وجه الخصوص أوكسيديز السيتوكروم، المجمع الرابع من السلسلة التنفسية؛
• نسبة HbA 1C -

الهيموجلوبين هو بروتين أساسي لحياة الإنسان، ويقوم بعدد من الوظائف، أهمها نقل الأكسجين إلى الخلايا والأنسجة. هناك عدة أشكال للهيموجلوبين، ولكل منها خصائصه الخاصة.

الأنواع حسب محتوى البروتين

اعتمادًا على محتوى البروتين، تنقسم أشكال الهيموجلوبين البشري إلى نوعين. هذه فسيولوجية وغير طبيعية.

تظهر الأشكال الفسيولوجية للهيموجلوبين في مراحل معينة من حياة الإنسان. لكن تتشكل تلك المرضية في حالة وجود تسلسل غير صحيح لعدد من الأحماض الأمينية في الجلوبين.

الأساسية حسب الشكل

قد يحتوي جسم الإنسان على:

1. أوكسي هيموجلوبين. تتفاعل هذه المادة مع جزيئات الأكسجين. وهو موجود في دماء الشرايين، ولهذا فهو ذو لون قرمزي غني.
2. كربوكسي هيموجلوبين. يتفاعل هذا النوع من البروتين مع جزيئات ثاني أكسيد الكربون. تخترق الجزيئات المقدمة أنسجة الرئة، حيث تتم إزالة ثاني أكسيد الكربون وتشبع الأكسجين بالهيموجلوبين. يوجد هذا النوع من البروتين في الدم الوريدي، مما يجعله ذو لون أغمق وسمك أكبر.
3. الميثيموجلوبين. هذه مادة تتفاعل مع مجموعة متنوعة من العوامل الكيميائية. الشكل المرضي للهيموجلوبين، وزيادة كمية هذه المادة قد يشير إلى تسمم الجسم، وهناك انتهاك لتشبع الأنسجة بالأكسجين.
4. الميوجلوبين. يعمل بمثابة التناظرية الكاملة لخلايا الدم الحمراء. والفرق الرئيسي هو أن موقع هذا البروتين هو عضلة القلب. عند تلف العضلات، يدخل الميوجلوبين إلى مجرى الدم، وبعد ذلك يتم إخراجه من الجسم بسبب عمل الكلى. ولكن هناك احتمال انسداد النبيبات الكلوية، الأمر الذي يمكن أن يؤدي إلى موت أنسجتها. في مثل هذه الحالات، لا يمكن استبعاد حدوث الفشل الكلوي ونقص الأكسجين في الأنسجة.

أنواع أخرى من الهيموجلوبين

تحدد مصادر المعلومات المختلفة أيضًا الأشكال التالية من الهيموجلوبين:

1. الهيموجلوبين السكري. هذا النموذج هو مزيج لا ينفصل من الجلوكوز والبروتين. يمكن لهذا النوع من الجلوكوز أن ينتقل عبر الدم لفترة طويلة، لذلك يتم استخدامه للكشف عن مستويات السكر.
2. الجنين. يوجد أحد أشكال الهيموجلوبين في دم الجنين أو المولود الجديد في الأيام القليلة الأولى من الحياة. يصنف ضمن الأنواع النشطة من حيث نقل الأكسجين، وهو عرضة للتدمير السريع تحت تأثير البيئة.
3. السلفيموجلوبين. ويظهر هذا النوع من البروتين في الدم عند تناول كمية كبيرة من الأدوية. كقاعدة عامة، لا يتجاوز محتوى هذا البروتين 10٪.
4. ديشيموغلوبين. ويتكون من خلال روابط تحرم البروتين تماما من قدرته على أداء وظائفه. وهذا يدل على أن هذا النوع من الهيموجلوبين سينتقل عبر الدم على شكل مادة إضافية. بعد مرور الوقت، سيتم معالجتها بواسطة الطحال. في الحالة الصحية الطبيعية، توجد هذه المادة في جسم كل شخص، ولكن إذا أصبحت حالات هذا النوع من الأربطة أكثر تكرارا، فإن الأعضاء المشاركة في نقل الدم في جميع أنحاء الجسم سوف تضطر إلى العمل بكثافة متزايدة، كما هو الحال مع ونتيجة لذلك سوف تستنزف وتبلى بسرعة.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

هناك مجموعة منفصلة:

• د-البنجاب؛

حصل شكل الهيموجلوبين D-Punjab على اسمه بسبب توزيعه على نطاق واسع في البنجاب والهند وباكستان. ويعود أصل البروتين إلى انتشار الملاريا في أجزاء مختلفة من آسيا. وبحسب الإحصائيات فإن هذا البروتين يوجد في 55% من الحالات المرضية الإجماليةأشكال الهيموجلوبين

تم تشكيل الهيموجلوبين S في غرب أفريقيا نتيجة لخمس طفرات منفصلة.

البروتين C هو أحد الأنواع الهيكلية الأكثر شيوعًا للهيموجلوبين. قد يعاني الأشخاص الذين لديهم هذا البروتين من حالة تسمى فقر الدم الانحلالي.

يثير الهيموجلوبين H تطور مرض خطير مثل الثلاسيميا ألفا.

وظائف رئيسيه

وبغض النظر عن أشكال الهيموجلوبين ومشتقاته فإن هذه المادة تؤدي الوظائف التالية:

1. نقل الأكسجين. عندما يستنشق الإنسان كتل الهواء، تتغلغل جزيئات الأكسجين إلى أنسجة الرئتين، ومن هناك تنتقل إلى الأنسجة والخلايا الأخرى. يربط الهيموجلوبين جزيئات الأكسجين وينقلها. وعندما تتعطل هذه الوظيفة، يحدث نقص الأكسجين، وهو أمر خطير للغاية على عمل الدماغ.
2. نقل ثاني أكسيد الكربون. في هذه الحالة، يربط الهيموجلوبين جزيئات ثاني أكسيد الكربون ثم ينقلها.
3. الحفاظ على مستويات الحموضة. عندما يتراكم ثاني أكسيد الكربون في الدم، يصبح حمضيا. من المستحيل السماح بذلك على الإطلاق، حيث يجب إزالة جزيئات ثاني أكسيد الكربون باستمرار.

المؤشرات العادية

لكي يتمكن الأطباء من تحديد الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين في جسم الشخص، يتم إجراء الاختبارات.

تجدر الإشارة إلى أن معدل الهيموجلوبين الحر في دم الأشخاص من مختلف الأعمار يمكن أن يكون له المؤشرات التالية:

• الرجال فوق سن 18 سنة - من 120 إلى 150 جم/لتر؛
• النساء فوق سن 18 سنة - من 110 إلى 130 جم/لتر؛
• حديثي الولادة والأطفال دون سن 18 عامًا - 200 جم / لتر.

يمكن أن تؤدي الزيادة أو النقصان في كمية الهيموجلوبين الحر في الدم إلى انتقال البروتين إلى شكل آخر - مرضي.

هناك عدة طرق لتثبيت مقداره، فإذا أشارت نتائج الاختبار إلى زيادة أو انخفاض في مستواه، يجب عليك استشارة الطبيب فورًا. ونظرًا لوجود عدد كبير من أشكال الهيموجلوبين المختلفة، لا يمكن إلا للطبيب المحترف تحديد ما هو موجود في الجسم في بيئة معملية. يصبح اكتشافه ممكنًا من خلال اختبار الدم الكيميائي الحيوي.

الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

هيكل الهيموجلوبين

هيكل الهيموجلوبين أ

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

• HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،
• HbF – الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.
• HbA – الهيموجلوبين البالغ، نسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين،
• HbA 2 – الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،
• HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتشكل عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،
• HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة؛ في الدم الوريدي يشكل 15-20٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

يمكنك أن تسأل أو تترك رأيك.

أنواع الهيموجلوبين وتشخيصها وتفسير نتائج الأبحاث

الهيموجلوبين هو بروتين حيوي للجسم يقوم بعدة وظائف، لكن أهمها هو نقل الأكسجين إلى الأنسجة والخلايا. يمكن أن يؤدي نقص الهيموجلوبين إلى عواقب وخيمة. وهذا البروتين هو الذي يعطي الدم لونه الأحمر الغني بسبب محتوى الحديد فيه. يوجد الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ويتكون من مركبات الحديد والجلوبين (البروتين).

الهيموجلوبين - أنواعه ووظائفه

معنى وأنواع الهيموجلوبين في الدم

يجب أن يكون الهيموجلوبين موجودًا في دم الشخص بكميات كافية حتى تتلقى الأنسجة كمية الأكسجين التي تحتاجها. يحتوي كل جزيء هيموجلوبين على ذرات الحديد التي تربط الأكسجين.

هناك ثلاث وظائف رئيسية للهيموجلوبين:

1. نقل الأكسجين. الوظيفة الأكثر شهرة. يستنشق الإنسان الهواء، وتدخل جزيئات الأكسجين إلى الرئتين، ومن هناك يتم نقلها إلى الخلايا والأنسجة الأخرى. يربط الهيموجلوبين جزيئات الأكسجين وينقلها. إذا تعطلت هذه الوظيفة، يبدأ تجويع الأكسجين، وهو أمر خطير بشكل خاص على الدماغ.
2. نقل ثاني أكسيد الكربون. بالإضافة إلى الأكسجين، يمكن للهيموجلوبين ربط ونقل جزيئات ثاني أكسيد الكربون، وهو أمر مهم أيضًا.
3. الحفاظ على مستوى الرقم الهيدروجيني. ويؤدي تراكم ثاني أكسيد الكربون في الدم إلى تحمضه. من المستحيل السماح بذلك، يجب إزالة جزيئات ثاني أكسيد الكربون باستمرار.

يوجد البروتين في دم الإنسان في عدة أنواع. تتميز الأنواع التالية من الهيموجلوبين:

• أوكسي هيموجلوبين. هذا هو الهيموجلوبين مع جزيئات الأكسجين المرتبطة. يوجد في الدم الشرياني ولهذا لونه قرمزي لامع.
• كربوكسي هيموجلوبين. الهيموجلوبين مع جزيئات ثاني أكسيد الكربون المرتبطة. يتم نقلها إلى الرئتين، حيث يتم التخلص من ثاني أكسيد الكربون ويتم تشبع الهيموجلوبين بالأكسجين مرة أخرى. يتم الاحتفاظ بهذا النوع من البروتين في الدم الوريدي الداكن والأكثر سمكًا.
• الهيموجلوبين السكري. هذا مزيج لا ينفصل من البروتين والجلوكوز. يمكن لهذا النوع من الجلوكوز أن يدور في الدم لفترة طويلة، لذلك يتم استخدامه لتحديد مستويات السكر في الدم.
• الهيموجلوبين الجنيني. يمكن العثور على هذا الهيموجلوبين في دم الجنين أو المولود الجديد في الأسابيع القليلة الأولى من الحياة. هذا هو الهيموجلوبين، وهو أكثر نشاطا من حيث نقل الأكسجين، ولكن يتم تدميره بسرعة تحت تأثير العوامل البيئية.
• الميثيموجلوبين. هذا هو الهيموجلوبين المرتبط بالعوامل الكيميائية المختلفة. قد يشير نموها إلى تسمم الجسم. الروابط بين البروتين والعوامل قوية جدًا. عندما يرتفع مستوى هذا النوع من الهيموجلوبين، ينتهك تشبع الأنسجة بالأكسجين.
• السلفيموجلوبين. ويظهر هذا النوع من البروتين في الدم عند تناول الأدوية المختلفة. محتواه عادة لا يتجاوز 10٪.

تشخيص مستوى الهيموجلوبين

اختبار مستوى الهيموجلوبين: الغرض والتحضير والإجراء

يتم تضمين الهيموجلوبين في اختبار الدم السريري. لذلك، غالبا ما يتم وصف فحص الدم الكامل ويتم تقييم جميع المؤشرات ككل، حتى لو كان الهيموجلوبين فقط هو المهم.

في حالة الاشتباه في مرض السكري، يتم إجراء اختبار منفصل للهيموجلوبين السكري. في هذه الحالة يعاني المريض من زيادة العطش وكثرة التبول ويتعب بسرعة وغالبا ما يعاني من أمراض فيروسية.

وفي كل الأحوال يتم التبرع بالدم في الصباح على معدة فارغة. ومن المستحسن أن تمر 8 ساعات على الأقل بعد الوجبة الأخيرة. عشية التحليل، لا ينصح بممارسة النشاط البدني أو التدخين أو شرب الكحول أو تناول أي أدوية. إذا لم يكن من الممكن إيقاف بعض الأدوية، فيجب عليك إبلاغ طبيبك عن استخدامها. ليس من الضروري الالتزام بنظام غذائي، لكن ينصح بتجنب الأطعمة الدهنية والمقلية، إذ قد تتغير المؤشرات. أثناء الحمل، يتم إجراء اختبار الهيموجلوبين (والمؤشرات الأخرى بشكل عام) بشكل متكرر، مرة كل بضعة أسابيع، وإذا لزم الأمر كل أسبوع.

قد يشك الطبيب في نقص الهيموجلوبين ويطلب إجراء فحص دم للتأكد مما إذا كان المريض يعاني من انخفاض ضغط الدم والتعب والضعف والصداع والدوخة والإغماء وكذلك تساقط الشعر وهشاشة الأظافر.

في المختبرات المختلفة، يتم إجراء اختبارات الدم للهيموجلوبين بشكل مختلف اعتمادًا على المعدات المتاحة. إما أن يتم قياس محتوى الحديد في الهيموجلوبين، أو يتم تقييم تشبع لون محلول الدم.

فيديو مفيد - زيادة الهيموجلوبين السكري.

الطريقة الأكثر شيوعًا المستخدمة لقياس مستويات الهيموجلوبين هي حمض الهيدروكلوريك. هذه الطريقة تسمى طريقة سالي. يتم خلط المادة الناتجة مع الحمض بكمية معينة ثم تعديلها إلى اللون القياسي باستخدام الماء المقطر. يتم تحديد كمية الهيموجلوبين من خلال ربط الحجم الناتج بالمعايير المقبولة. تم استخدام طريقة سالي لفترة طويلة، وهي طويلة إلى حد ما وذاتية، وتعتمد إلى حد كبير على العامل البشري. ومع ذلك، فإن الطب الحديث يجعل من الممكن تحديد مستويات الهيموجلوبين بطرق أكثر دقة وآلية، وذلك باستخدام جهاز يسمى مقياس الدم. هذه الطريقة أسرع، ولكنها يمكن أن تنتج أيضًا اختلافات تصل إلى 3 جرام لكل لتر.

نص التحليل

الهيموجلوبين: القاعدة وأسباب الانحراف

يجب على الطبيب فقط فك نتيجة الاختبار. على الرغم من بساطته الواضحة (فقط اكتشف القاعدة وقارن النتيجة)، فقد تكون هناك اختلافات. بالإضافة إلى ذلك، سيقوم الطبيب بتقييم المؤشرات الأخرى وسيكون قادرًا على تحديد الفحوصات الأخرى التي يجب إجراؤها.

• الرجال لديهم مستوى الهيموجلوبين أعلى من النساء. هو جم / لتر، عند النساء - جم / لتر.
• خلال فترة الحمل، يمكن أن ينخفض ​​الهيموجلوبين إلى 90 جم / لتر بسبب زيادة حجم الدم.
• في طفل صغير القاعدة أعلى من ذلك. إذا كان هذا طفلاً حديث الولادة، فقد يتجاوز الهيموجلوبين لديه 200 جم/لتر. مع التقدم في السن، ينخفض ​​المستوى بسبب انهيار الهيموجلوبين الجنيني.

يتم تحديد الهيموجلوبين السكري حسب المستوى الكلي. عادة لا يزيد عن 6.5%. عند النساء ينخفض ​​الهيموجلوبين أثناء فترة الحيض، ويعتبر هذا أمرا طبيعيا بسبب فقدان كمية معينة من الدم. في هذا الوقت، لا يعتبر مؤشر hg/l انحرافًا. عند فك التشفير، يجب على الطبيب أن يأخذ في الاعتبار العوامل التي تؤثر على مستوى الهيموجلوبين لدى المريض: وهي العمليات والنزيف (الحيض والبواسير وحتى نزيف اللثة).

يعتبر الهيموجلوبين الأقل من جم / لتر منخفضًا.

إذا وصلت هذه العلامة إلى جرام/لتر، فهذا انخفاض خطير في الهيموجلوبين، مما يتطلب دخول المستشفى والمراقبة. مع فقر الدم هذا تعاني جميع أعضاء وأنظمة الجسم. لا يمكن أن تكون أسباب انخفاض مستويات الهيموجلوبين هي النزيف المتنوع فحسب، بل أيضًا أمراض الجهاز التناسلي والالتهابات وأمراض المناعة الذاتية والأمراض الوراثية والسرطان. لذلك، في حالة انخفاض الهيموجلوبين بشكل مزمن، فمن المستحسن إجراء فحص إضافي.

إن زيادة مستوى الهيموجلوبين (المزيد من الهيموجلوبين) ليس علامة جيدة على الإطلاق ولا يشير إلى وجود كمية كافية من الأكسجين في الأنسجة. وهذا أمر طبيعي فقط عند العمل في ظروف لا تحتوي على مستويات كافية من الأكسجين، كما هو الحال عند العمل على ارتفاعات عالية. قد يشير ارتفاع مستوى الهيموجلوبين إلى وجود خلل في الأعضاء الداخلية والسرطان والربو القصبي وأمراض القلب والرئة الخطيرة والسل وما إلى ذلك.

هل لاحظت خطأ؟ حدده واضغط على Ctrl+Enter لإعلامنا بذلك.

تعليقات

فقط مقالتك ساعدتني في التعامل مع انخفاض الهيموجلوبين الذي لاحظته. كل ما قرأته من قبل كان خارج أي نطاق من حيث معرفته. شكرًا لك!

أضف تعليق إلغاء الرد

استمرارا للمقال

نحن على وسائل التواصل الاجتماعي الشبكات

تعليقات

• المنحة - 25/09/2017
• تاتيانا - 25/09/2017
• إيلونا - 24/09/2017
• لارا – 22.09.2017
• تاتيانا - 22/09/2017
• ميلة – 21.09.2017

موضوعات الأسئلة

يحلل

الموجات فوق الصوتية/التصوير بالرنين المغناطيسي

فيسبوك

أسئلة وأجوبة جديدة

حقوق الطبع والنشر © 2017 · Diagnozlab.com | كل الحقوق محفوظة. موسكو، ش. تروفيموفا، 33 | اتصالات | خريطة الموقع

محتوى هذه الصفحة مخصص للأغراض التعليمية والإعلامية فقط ولا يمكن أن يشكل عرضًا عامًا، وهو ما تحدده المادة. رقم 437 من القانون المدني للاتحاد الروسي. المعلومات المقدمة هي لأغراض إعلامية فقط ولا تحل محل الفحص واستشارة الطبيب. هناك موانع وآثار جانبية محتملة، استشارة أخصائي

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

حتى الآن، من المعروف أن أكثر من 200 شكل من أشكال الهيموجلوبين المرضي، تختلف عن الأشكال الطبيعية في بنية سلسلة عديد الببتيد الجلوبين، عندما يتم استبدال واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية بأخرى أو يكون مفقودًا.

الاضطراب الوراثي الأكثر شيوعًا هو اعتلال الهيموجلوبين S (فقر الدم المنجلي)، والذي يمكن تأكيده عن طريق اختبارات المنجل (انظر 3.3.2). دراسة الهيموجلوبين المرضي تشمل المشتقات المرضية للهيموجلوبين ما يلي:

كربوكسي هيموجلوبين(HbCO)- يتكون عندما يتحد الهيموجلوبين مع أول أكسيد الكربون (CO). هذه العملية ممكنة بنسبة 2-4% في الظروف العادية. يتشكل ثاني أكسيد الكربون عادة أثناء تحلل الهيموجلوبين، عندما يتكون فيردوجلوبين، أثناء انقسام جسر الميثين. مجموعة CH (مجموعة الميثين) لا تضيع، بل تتحول إلى CO. يمكن لثاني أكسيد الكربون تنشيط إنزيم جوانيلات الحلقي، مما يسبب أحداثًا لاحقة في الخلية المستهدفة. كاربوكسي هيموجلوبين مركب قوي، ضعيف التفكك، غير قادر على ربط الأكسجين. بالإضافة إلى ذلك، في وجود كربوكسي هيموجلوبين، يتم إعاقة إزالة الأكسجين من الهيموجلوبين المؤكسج (تأثير هولدن). عندما يكون تركيز أول أكسيد الكربون في الهواء المستنشق حوالي 0.1%، فإن 50% من الهيموجلوبين يرتبط به في 1/130 من الثانية (الهيموجلوبين لديه ألفة أعلى لأول أكسيد الكربون مقارنة بالأكسجين). هناك ثلاث درجات من التسمم بأول أكسيد الكربون. الأول يتجلى في الصداع الشديد وضيق التنفس والغثيان. والثاني، بالإضافة إلى مظاهر الأول، يتميز بالإضافة إلى ذلك بضعف العضلات ووجود بقع قرمزية على الوجه. الدرجة الثالثة - غيبوبة (وجه قرمزي مشرق، زرقة الأطراف، درجة الحرارة 38-40C، المضبوطات). هناك أشكال غير نمطية - مداهم، عندما ينخفض ​​​​ضغط الدم بشكل حاد، شحوب (الاختناق الأبيض). التسمم المزمن بأول أكسيد الكربون ممكن. إذا ارتبط حوالي 70% من الهيموجلوبين بأول أكسيد الكربون، يموت الجسم بسبب نقص الأكسجة. الدم له لون أرجواني ("لون عصير عنب الثور"). طيف امتصاص كربوكسي هيموغلوبين يشبه إلى حد كبير طيف امتصاص أوكسي هيموغلوبين - خطان رفيعان داكنان في الجزء الأصفر والأخضر من الطيف، لكنهما منزاحان بعض الشيء نحو النهاية البنفسجية. للتعرف بشكل أكثر دقة على الأوكسي هيموغلوبين والكربوكسي هيموغلوبين، يجب إضافة كاشف ستوكس (محلول الأمونيا من حديد الطرطريك) إلى محلول الاختبار. نظرًا لأن هذا الكاشف هو عامل اختزال قوي، فعند إضافته إلى محلول الأوكسي هيموجلوبين، يتم اختزال الأخير إلى الهيموجلوبين، الذي يكون طيف الامتصاص له خطًا داكنًا واحدًا. لا يتغير طيف امتصاص كربوكسي هيموجلوبين عند إضافة كاشف ستوكس، لأن ليس له أي تأثير على هذا الاتصال. يتم استخدامه في ممارسة الطب الشرعي لتشخيص الفرق بين الوفاة الناجمة عن الاختناق الميكانيكي (الاختناق) والتسمم بأول أكسيد الكربون.

الميثيموجلوبين(HbOH)– يمكن أن يتكون في الظروف العادية (1-2%) أثناء الاستفادة من أكسيد النيتريك. في ظل الظروف الفسيولوجية، لا يشارك الميثيموغلوبين في استخدام أكسيد النيتريك فحسب، بل إنه قادر أيضًا على ربط السيانيد، وإعادة تنشيط إنزيمات الجهاز التنفسي. تتشكل السيانيدات باستمرار في ظل ظروف فسيولوجية (نتيجة لتفاعل الألدهيدات والكيتونات وأحماض ألفا هيدروكسي مع السيانهيدرين، وكذلك نتيجة لاستقلاب النتريل). كما يشارك إنزيم الرودوناز (الكبد والكلى والغدد الكظرية) في التخلص من السيانيد. يحفز هذا الإنزيم إضافة سيانيد الكبريت، مما يؤدي إلى تكوين الثيوسيانات - مواد أقل سمية بمقدار 200 مرة. الميثيموغلوبين قادر على ربط كبريتيد الهيدروجين وأزيت الصوديوم والثيوسيانات وفلوريد الصوديوم والفورمات وحمض الزرنيخ والسموم الأخرى. ويشارك الميثيموغلوبين في التخلص من بيروكسيد الهيدروجين الزائد، حيث يدمره إلى ماء وأكسجين ذري ويحوله إلى أوكسي هيموغلوبين. عادة، لا يتراكم الميثيموغلوبين في خلايا الدم الحمراء، وذلك لأنه لديهم نظام لاستعادته - إنزيمي (NADP reductase، أو diaphorase - 75٪)، غير إنزيمي (فيتامين C - 12-16٪ وانخفاض GLT - 9-12٪).

إنها عملية كثيفة العمالة ويتم إجراؤها في مختبرات متخصصة.

المعايير البيوكيميائية لتشخيص فقر الدم

وهي تشمل: UAC (Nb، Er، Cv. p.، reticul.)، MSN، MCNS، المصل. الحديد، PVSS، LVSS، مستوى الفيريتين. يكشف اختبار الدم عن انخفاض في مستوى HB وانخفاض في تركيز HB في Er. يتم تقليل عدد Ers إلى حد أقل.

رئيسيالعلامة الدموية للمؤسسة الدولية للتنمية حادة ناقص الصباغ: لون ص.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА دائما ناقص الصباغعلى الرغم من أنه ليس كل فقر الدم الناقص الصباغ هو نقص الحديد.

تم الكشف عن كثرة الكريات الصغيرة (قطر Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

مع المؤسسة الدولية للتنمية فإنه يتناقص متوسط ​​تركيز الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء(MCNS). يعكس هذا المؤشر درجة تشبع كريات الدم الحمراء بالهيموجلوبين وتساوي 30-38٪ في N. هذا هو تركيز Hb بالجرام لكل 100 مل من الدم.

متوسط ​​نسبة الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء(MSN) هو مؤشر يعكس المحتوى المطلق لـ HB في كريات الدم الحمراء الواحدة (في N يساوي بيكوجرام (pg)). وهذا المؤشر مستقر نسبيا ولا يتغير بشكل كبير مع المؤسسة الدولية للتنمية.

فهي حاسمة في تشخيص IDA. وتشمل هذه: مستوى الحديد في الدم، THC، LVSS، معامل تشبع الترانسفيرين بالحديد. ولدراسة هذه المؤشرات، يتم أخذ الدم في أنابيب اختبار خاصة، وغسله مرتين بالماء المقطر. يجب ألا يتلقى المريض مكملات الحديد قبل 5 أيام من الدراسة.

مصل الحديد هو كمية الحديد غير الهيم الموجود في المصل (ترانسفيرين الحديد، الفيريتين). في N – 40.6-62.5 ميكرومول/لتر. LVSS هو الفرق بين PVSS ومستوى الحديد في الدم (يجب أن يكون N على الأقل 47 ميكرومول/لتر).

معامل تشبع الترانسفيرينيعكس الثقل النوعي للمصل Fe من THC. في N لا تقل عن 17%.

في المرضى الذين يعانون من IDA، هناك انخفاض في مستوى الحديد في الدم، وزيادة في CVSS وLVSS، وانخفاض في معامل تشبع الترانسفيرين بالحديد.

نظرًا لاستنفاد احتياطيات الحديد في IDA، هناك انخفاض في مستويات المصل. فيريتين (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

يمكن أيضًا تقدير احتياطيات الحديد باستخدام com.desferalovaعينات. بعد إعطاء IM أو IV، يتم إفراز 0.6-1.3 مجم/يوم من الحديد في البول عادةً، ومع IDA، تنخفض كمية الحديد المفرزة إلى 0.4-0.2 مجم/يوم.

في نخاع العظم، لوحظ تضخم الكريات الحمر مع انخفاض في عدد الأرومات الحديدي.

الهيموجلوبين. محتوى الهيموجلوبين في الدم، مستواه، قياس الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو صبغة تنفسية في الدم، تشارك في نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، وتؤدي وظائف عازلة وتحافظ على درجة الحموضة. تحتوي على كريات الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء - ينتج جسم الإنسان 200 مليار خلية دم حمراء كل يوم). ويتكون من جزء بروتيني - الجلوبين - وجزء من البورفيريت يحتوي على الحديد - الهيم. وهو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من 4 وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ.

محتوى الهيموجلوبين في دم الرجال أعلى قليلاً من محتوى النساء. عند الأطفال في السنة الأولى من العمر، يلاحظ انخفاض فسيولوجي في تركيز الهيموجلوبين. قد يكون انخفاض محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لزيادة فقدان الهيموجلوبين بسبب أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12، وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي لأنواع مختلفة من الأمراض المزمنة غير الدموية.

الوحدات البديلة: جم/لتر

عامل التحويل: جم/لتر × 0.1 ==> جم/دال

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

الهيموجلوبين هو بروتين الدم الرئيسي

الهيموجلوبين هو جزء من مجموعة بروتينات الهيموبروتينات، والتي هي في حد ذاتها نوع فرعي من البروتينات الكرومية وتنقسم إلى بروتينات غير إنزيمية (الهيموجلوبين، الميوجلوبين) والإنزيمات (السيتوكروم، الكاتلاز، البيروكسيديز). الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

الهيموجلوبين هو بروتين يتكون من 4 وحدات فرعية من البروتين تحتوي على الهيم. ترتبط البروتومرات ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية وأيونية كارهة للماء وفقا لمبدأ التكامل. علاوة على ذلك، فإنها تتفاعل بشكل غير تعسفي، ولكن مع منطقة معينة - سطح الاتصال. وهذه العملية محددة للغاية، حيث يحدث الاتصال في وقت واحد في عشرات النقاط وفقًا لمبدأ التكامل. يتم التفاعل عن طريق مجموعات مشحونة بشكل معاكس، ومناطق كارهة للماء، ومخالفات على سطح البروتين.

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

· HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويحدث في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،

· HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و 2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.

· HbA – الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين.

· HbA 2 - الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،

· HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتكون من ارتباط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،

· HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، الذي يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20% من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

HbS - هيموجلوبين الخلية المنجلية.

MetHb هو الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين الذي يتضمن أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. عادة ما يتشكل هذا الشكل تلقائيا، وفي هذه الحالة تكون القدرة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين.

Hb-CO - كربوكسي هيموغلوبين، يتشكل في وجود أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة.

أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، وخاصة مركب السيتوكروم أوكسيديز 4 من السلسلة التنفسية.

HbA 1C - الهيموجلوبين الغليكوزيلاتي. يزداد تركيزه مع ارتفاع السكر في الدم المزمن وهو مؤشر فحص جيد لمستويات السكر في الدم على مدى فترة طويلة من الزمن.

الميوجلوبين قادر أيضًا على ربط الأكسجين

الميوجلوبين عبارة عن سلسلة بولي ببتيد واحدة، تتكون من 153 حمضًا أمينيًا بوزن جزيئي قدره 17 كيلو دالتون، وهي تشبه من الناحية الهيكلية سلسلة بيتا من الهيموجلوبين. يتم توطين البروتين في الأنسجة العضلية. الميوجلوبين لديه تقارب أعلى للأكسجين مقارنة بالهيموجلوبين. تحدد هذه الخاصية وظيفة الميوجلوبين - ترسيب الأكسجين في الخلية العضلية واستخدامه فقط مع انخفاض كبير في الضغط الجزئي لـ O 2 في العضلات (حتى 1-2 مم زئبق).

توضح منحنيات تشبع الأكسجين الاختلافات بين الميوجلوبين والهيموجلوبين:

· يتم تحقيق نفس التشبع بنسبة 50% عند تركيزات مختلفة تمامًا من الأكسجين - حوالي 26 ملم زئبق. للهيموجلوبين و 5 ملم زئبق. للميوجلوبين,

· عند ضغط جزئي فسيولوجي للأكسجين من 26 إلى 40 ملم زئبق. الهيموجلوبين مشبع بنسبة 50-80٪، في حين أن الميوجلوبين ما يقرب من 100٪.

وهكذا، يظل الميوجلوبين مؤكسجًا حتى تنخفض كمية الأكسجين في الخلية إلى مستويات قصوى. فقط بعد ذلك يبدأ إطلاق الأكسجين للتفاعلات الأيضية.

الهيموجلوبين

الهيموجلوبين هو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من أربع وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ. هناك الأشكال الفسيولوجية التالية للهيموجلوبين:

أوكسي هيموغلوبين (H b O 2) - مركب الهيموجلوبين مع الأكسجين يتشكل بشكل رئيسي في الدم الشرياني ويعطيه لونًا قرمزيًا (يرتبط الأكسجين بذرة الحديد من خلال رابطة التنسيق) ؛

الهيموجلوبين المنخفض، أو ديوكسي هيموجلوبين (H b H)، هو الهيموجلوبين الذي يعطي الأكسجين للأنسجة؛

Carboxyhemoglobin (H bC O 2) - مركب الهيموجلوبين مع ثاني أكسيد الكربون يتشكل بشكل رئيسي في الدم الوريدي، ونتيجة لذلك يكتسب الدم لون الكرز الداكن.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين:

يتكون الكاربوهيموجلوبين (H bC O) أثناء التسمم بأول أكسيد الكربون (CO)، بينما يفقد الهيموجلوبين قدرته على دمج الأكسجين؛

يتشكل الميثيموغلوبين تحت تأثير النتريت والنترات وبعض الأدوية (يخضع الحديدوز للتحول إلى الحديديك مع تكوين الميثيموغلوبين - HbMet).

تحدد طريقة السيانميثيموجلوبين القياسية جميع أشكال الهيموجلوبين دون التمايز بينها.

يحدث انخفاض في محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لفقد الهيموجلوبين أثناء أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12 وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي للأمراض الجسدية المزمنة.

وحدات القياس: جرام لكل لتر (جم/لتر).

القيم المرجعية: انظر الجدول. 2-2.

الجدول 2-2. القيم الطبيعية لمحتوى الهيموجلوبين

يزداد محتوى الهيموجلوبين في الأمراض المصحوبة بزيادة في عدد خلايا الدم الحمراء (كثرة كريات الدم الحمراء الأولية والثانوية)، وتركيز الدم، وعيوب القلب الخلقية، وفشل القلب الرئوي، وكذلك لأسباب فسيولوجية (في سكان الجبال العالية، والطيارين بعد ارتفاع - رحلات الارتفاع، المتسلقون بعد زيادة النشاط البدني).

ويلاحظ انخفاض محتوى الهيموجلوبين في فقر الدم من مسببات مختلفة (الأعراض الرئيسية).

• هل أنت هنا:
• بيت
• علم الأعصاب
• التشخيص المختبري
• الهيموجلوبين

علم الأعصاب

مقالات محدثة عن علم الأعصاب

© 2018 جميع أسرار الطب على موقع MedSecret.net

أنواع الهيموجلوبين ومركباته وأهميتها الفسيولوجية

هناك ثلاثة أنواع من الهيموجلوبين. في البداية، يحتوي الجنين على الهيموجلوبين البدائي (HbP) - لمدة تصل إلى 4-5 أشهر. الحياة داخل الرحم، ثم يبدأ ظهور الهيموجلوبين الجنيني (HbF)، والذي تزداد كميته حتى 6-7 أشهر. الحياة داخل الرحم. من هذه الفترة هناك زيادة في الهيموجلوبين أ (للبالغين) والتي تصل قيمتها القصوى إلى 9 أشهر. الحياة داخل الرحم (90٪). تعد كمية الهيموجلوبين الجنيني عند الولادة إحدى علامات فترة الحمل الكاملة: فكلما ارتفع مستوى HbF، قلت فترة ولادة الطفل. تجدر الإشارة إلى أن HbF في وجود 2,3 ثنائي فسفوغليسيرات (DPG هو منتج أيضي لغشاء كرات الدم الحمراء أثناء نقص الأكسجين) لا يغير تقاربه للأكسجين، على عكس HbA، الذي يتناقص تقاربه للأكسجين.

تختلف أنواع Hb عن بعضها البعض في درجة الألفة الكيميائية لـ O2. وهكذا، فإن HbF في ظل الظروف الفسيولوجية لديه تقارب أعلى لـ O2 من HbA. هذه الميزة الأكثر أهمية لـ HbF تخلق الظروف المثالية لنقل الأكسجين عن طريق دم الجنين.

الهيموجلوبين هو صبغة دم دورها نقل الأكسجين إلى الأعضاء والأنسجة، ونقل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين، بالإضافة إلى ذلك، فهو مخزن مؤقت داخل الخلايا يحافظ على درجة الحموضة المثالية لعملية التمثيل الغذائي. يوجد الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ويشكل 90% من كتلتها الجافة. خارج خلايا الدم الحمراء، لا يمكن اكتشاف الهيموجلوبين عمليا.

كيميائيا، ينتمي الهيموجلوبين إلى مجموعة البروتينات الكروموبروتينية. وتسمى مجموعته الاصطناعية، بما في ذلك الحديد، الهيم، ويسمى المكون البروتيني فيه الجلوبين. يحتوي جزيء الهيموجلوبين على 4 هيم و1 جلوبين.

تشمل الهيموجلوبين الفسيولوجية HbA (الهيموجلوبين البالغ) وHbF (الهيموجلوبين الجنيني، الذي يشكل الجزء الأكبر من الهيموجلوبين الجنيني ويختفي تمامًا تقريبًا بحلول السنة الثانية من حياة الطفل). أثبتت الدراسات الكهربية الحديثة وجود نوعين على الأقل من الهيموجلوبين الطبيعي A: A1 (رئيسي) وA2 (بطيء). الجزء الأكبر من الهيموجلوبين البالغ (96-99٪) هو HbAl، ولا يتجاوز محتوى الأجزاء الأخرى (A2 F) 1 - 4٪. يتميز كل نوع من أنواع الهيموجلوبين، أو بالأحرى جزء الجلوبين الخاص به، بـ "صيغة البولي ببتيد" الخاصة به. وبالتالي، تم تعيين HbAl على أنه ά2 β2، أي أنه يتكون من سلسلتين ά وسلسلتين β (إجمالي 574 من بقايا الأحماض الأمينية مرتبة بترتيب محدد بدقة). الأنواع الأخرى من الهيموجلوبين الطبيعي - F، A2 - لها سلسلة ببتيد مشتركة مع HbAl، ولكنها تختلف في بنية سلسلة البولي ببتيد الثانية (على سبيل المثال، الصيغة الهيكلية لـ HbF هي ά2γ2).

بالإضافة إلى الهيموجلوبين الفسيولوجي، هناك العديد من أنواع الهيموجلوبين المرضية. ينشأ الهيموجلوبين المرضي نتيجة خلل خلقي وراثي في ​​تكوين الهيموجلوبين.

في خلايا الدم الحمراء في الدم، يكون الهيموجلوبين في حالة تفاعل عكسي مستمر. هو

يربط جزيء الأكسجين (في الشعيرات الدموية الرئوية)، ثم يطلقه (في الشعيرات الدموية في الأنسجة).

تشمل المركبات الرئيسية للهيموجلوبين ما يلي: HHb - الهيموجلوبين المخفض وHbCO2 - مركب يحتوي على ثاني أكسيد الكربون (الكربوهيموجلوبين). توجد بشكل رئيسي في الدم الوريدي وتعطيه لون الكرز الداكن.

يوجد HbO2 - أوكسي هيموجلوبين - بشكل رئيسي في الدم الشرياني، مما يمنحه اللون القرمزي. HbO2 مركب غير مستقر للغاية، ويتم تحديد تركيزه من خلال الضغط الجزئي لـ O2 (pO2): كلما زاد pO2، زاد تكوين HbO2 والعكس صحيح. جميع مركبات الهيموجلوبين المذكورة أعلاه هي فسيولوجية.

يرتبط الهيموجلوبين في الدم الوريدي مع انخفاض الضغط الجزئي للأكسجين بجزيء واحد من الماء. يسمى هذا الهيموجلوبين بالهيموجلوبين المخفض (المخفض). في الدم الشرياني مع ارتفاع الضغط الجزئي للأكسجين، يتحد الهيموجلوبين مع جزيء واحد من الأكسجين ويسمى أوكسي هيموجلوبين. من خلال تحويل أوكسي هيموجلوبين بشكل مستمر إلى هيموجلوبين مخفض والعودة، يتم نقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. إن إدراك ثاني أكسيد الكربون في الشعيرات الدموية في الأنسجة وإيصاله إلى الرئتين هو أيضًا وظيفة للهيموجلوبين. في الأنسجة، يتحول أوكسي هيموغلوبين، الذي يتخلى عن الأكسجين، إلى هيموغلوبين مخفض. إن الخواص الحمضية للهيموجلوبين المنخفض أضعف بـ 70 مرة من خواص الأوكسيهيموجلوبين، لذا فإن تكافؤاته الحرة تربط ثاني أكسيد الكربون. وهكذا، يتم توصيل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين باستخدام الهيموجلوبين. في الرئتين، يتلامس الأوكسي هيموغلوبين الناتج، بسبب خصائصه الحمضية العالية، مع التكافؤ القلوي للكاربوهيموغلوبين، مما يؤدي إلى إزاحة ثاني أكسيد الكربون. وبما أن الوظيفة الرئيسية للهيموجلوبين هي تزويد الأنسجة بالأكسجين، فإن نقص الأكسجة في الأنسجة يتطور في جميع الحالات مصحوبًا بانخفاض في تركيز الهيموجلوبين في الدم، أو مع تغيرات نوعية فيه.

ومع ذلك، هناك أيضًا أشكال مرضية للهيموجلوبين.

يمتلك الهيموجلوبين القدرة على الدخول في مركبات منفصلة ليس فقط مع الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، ولكن أيضًا مع الغازات الأخرى. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل كربوكسي هيموغلوبين وهيموغلوبين أوكسينيتروجين وسلفهيموغلوبين.

ينفصل الكربوكسي هيموغلوبين (أوكسي كربون) بشكل أبطأ بعدة مئات المرات من الأوكسي هيموجلوبين، لذا فإن تركيز صغير (0.07%) من أول أكسيد الكربون (CO) في الهواء، يربط حوالي 50% من الهيموجلوبين الموجود في الجسم ويحرمه من القدرة على الحمل. الأكسجين، قاتل. يعتبر كربوكسي هيموغلوبين (HbCO) مركبًا قويًا جدًا مع أول أكسيد الكربون، وذلك بسبب الخواص الكيميائية لأول أكسيد الكربون بالنسبة إلى Hb. اتضح أن تقاربه لـ Hb أكبر بعدة مرات من تقارب O2 لـ Hb. ولذلك، مع زيادة طفيفة في تركيز ثاني أكسيد الكربون في البيئة، يتم تشكيل كمية كبيرة جدًا من HbCO. إذا كان هناك الكثير من H2CO في الجسم، يحدث مجاعة الأكسجين. في الواقع، يوجد الكثير من O2 في الدم، لكن خلايا الأنسجة لا تستقبله، لأنه HbCO مركب قوي يحتوي على O2.

الميثيموجلوبين هو مركب الهيموجلوبين مع الأكسجين أكثر استقرارًا من أوكسي هيموجلوبين، وينتج عن التسمم ببعض الأدوية - الفيناسيتين، أنتيبيرين، السلفوناميدات. في هذه الحالة، يتحول الحديد ثنائي التكافؤ من المجموعة الاصطناعية، المؤكسد، إلى حديد ثلاثي التكافؤ. الميثيموغلوبين (MetHb) هو شكل مؤكسد من Hb الذي يعطي الدم اللون البني. يتشكل MetHb عندما يتعرض Hb لأي عوامل مؤكسدة: النترات، البيروكسيدات، برمنجنات البوتاسيوم، ملح الدم الأحمر، إلخ. وهذا مركب مستقر لأن الحديد من الشكل الحديدي (Fe++) يذهب إلى الشكل الحديدي (Fe+++)، الذي يربط O2 بشكل لا رجعة فيه. عندما تتشكل كميات كبيرة من MetHb في الجسم، يحدث نقص الأكسجين (نقص الأكسجة) أيضًا.

يوجد السلفهيموجلوبين في بعض الأحيان في الدم عند استخدام الأدوية (السلفوناميدات). نادرا ما يتجاوز محتوى السلفيموجلوبين 10٪. سلفهيموغلوبينية الدم هي عملية لا رجعة فيها. منذ أن تتأثر خلايا الدم الحمراء

يتم تدميرها في نفس الإطار الزمني كالطبيعي، ولا يتم ملاحظة انحلال الدم ويمكن أن يبقى السلفيموجلوبين في الدم لعدة أشهر. تعتمد طريقة تحديد وقت بقاء خلايا الدم الحمراء الطبيعية في الدم المحيطي على خاصية السلفيموغلوبين.